Шпаргалка по "Биохимии"

5. Изомеразы. В этот класс объединены ферменты, катализирующие изменение геометрической или пространственной конфигурации молекул. Это ферменты , вызывающие например, изменение геометрической конфигурации у двойной связи – это цис-транс-изомеразы.

6. Лигазы. Это ферменты, катализирующие соединение двух молекул, сопровождающееся гидролизом богатой энергией связи.

Каждый класс делиться  на подклассы и субклассы.

С этой классификацией связана  система нумерации ферментов: ЕС 1.1.1.1

Эта нумерация составляется по следующему принципу.

Первое число указывает к какому из шести главных классов принадлежит фермент.

Второе число обозначает подкласс.

Третье число – номер  подподкласса.

Четвертое число – порядковый номер фермента в данном подподклассе.

27. Активный центр фермента, его  строение (зоны активного центра), его роль в акте катализа.

Особенность ферментативного  катализа состоит в том, что фермент  специфическим образом связывает  субстрат, и все реакции протекают  внутри фермент-субстратного комплекса. Область ферментативной молекулы, в  которой происходит связывание и  превращение субстрата, называется активным центром.

Эта зона молекулы не состоит  из последовательности аминокислот, а  формируется при скручивании  белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот  сближаются между собой, образуя  определенную конфигурацию активного  центра. Важная особенность строения активного центра - его поверхность  комплементарна поверхности субстрата, т.е. остатки АК этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с определенными группами субстрата. Можно представить, что активный центр фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок.

Свойства активного центра: 
1. Активный центр- небольшая часть общего объема молекулы фермента

2. Активный центр- трехмерное образование

3. Субстраты относительно  слабо связаны с ферментом

4. Имеет форму узкого  углубления или щели

5. Специфичность связывания  субстрата зависит от строго  определенного расположения атомов  в активном центре

В активном центре различают  две зоны: каталитическая зона - те функциональные группы активного центра, которые контактируют с подвергающимися превращению фрагментами молекул  субстрата (принимают непосредственное участие в синтезе и расщеплении связи субстрата); зона связывания- группы, контактирующие с непревращаемыми  фрагментами субстрата, и укрепляющие его в активном центре.

В составе активных центров  наиболее часто встречаются следующие  аминокислоты:

 Ser, His, Tre, Cys, Gln, Asn, Arg, Lys

38.Полисахариды. Классификация. Особенности строения. Основные представители.

Полисахариды – сложные  углеводы, состоящие из остатков моносахаридов, связанных гликозидными связями. В их состав входит 1000 и более остатков моносахаридов, из-за этого их молекулярная масса высока. Бывают линейными разветвленными. Подразделяются на 2 группы: гомополисахариды (состоят из одинаковых остатков одного из того же моносахарида) и гетерополисахариды (состоят из разных остатков  двух и более моносахаридов). Гомополисахариды – крахмал, гликоген, целлюлоза, хитин, инулин, пектиновые вещества, агар-агар. Гетерополисахариды – гиалуроновая кислота, гемицеллюлозы, хондроитинсульфаты. Крахмал (С6Н10О5)n (n – несколько тысяч) - состоит из амилозы и амилопектина. Амилоза имеет линейную неразветвленную структуру, в которой все остатки глюкозы соединены α1,4 связями. Амилопектин – имеет разветвленную структуру, где основная цепь представлена остатками глюкозы с α1,4 связями, от которой отходят короткие ветви, присоединенные к этой цепи α1,6 гликозидными связями. Крахмал – белый порошок, не растворяется в воде, а набухает, с горячей водой дает клейстер. Амилоза растворима в воде, с йодом дает синее окрашивание. Амилопектин не растворим в воде, с йодом дает красно-фиолетовое окрашивание. Гликоген - (С6Н10О5)n (значение n меньше, чем у крахмала) – запасной полисахарид, состоит из единиц D-глюкозы с α1,4 гликозидными связями. Но боковые группы, присоединенные к основной цепи α1,6 гликозидными связями, расположены чаще, чем у амилопектина. У млекопитающих главное место запасания печень и мышцы, содержится в крови и малых количествах в других тканях. С йодом дает красный или красно-бурый цвет. Чистый гликоген – белый порошок, растворимый в воде с образованием коллоидного раствора. Целлюлоза или клетчатка (С6Н10О5)n (n – несколько тысяч) – состоит из D-глюкозы, соединенных β1,4 гликозидными связями. Полимерные цепочки из молекул глюкозы не разветвлены, имеют линейный характер, объединены в длинные волокна – микрофибриллы. Хитин – структурный полисахарид насекомых, крабов и т.д. Полимер из остатков N-ацетилглюкозамина, связанных между собой β-(1,4)-гликозидными связями. В природе хитин находится в комплексе с др. полисахаридами и минеральными веществами и ковалентно связан с белком. Инулин - органическое вещество из группы полисахаридов, полимер D-фруктозы. Имеет сладкий вкус. Служит запасным углеводом, встречается во многих растениях, главным образом семейства сложноцветных. Легко усваивается организмом человека, в связи с чем применяется в медицине как заменитель крахмала и сахара при сахарном диабете. Служит исходным материалом для промышленного получения фруктозы. Агар-агар не растворим в холодной воде. Он полностью растворяется только при температурах от 95 до 100 градусов. В пищевой промышленности применяется в производстве кондитерских изделий (мармелад, зефир ит.д.). Гиалуроновая кислота - несульфированный гликозаминогликан, входящий в состав соединительной, эпителиальной и нервной тканей. Полимер, состоящий из остатков D-глюкуроновой кислоты и D-N-ацетилглюкозамина, соединённых поочерёдно β-1,4- и β-1,3-гликозидными связями. Гемицеллюлозы - полисахариды, содержащиеся наряду с целлюлозой и лигнином в клеточной стенке растений. Отличается от целлюлозы лучшей растворимостью в растворах щелочей и способностью легко гидролизоваться кипящими разб. минеральными к-тами. Макромолекулы гемицеллюлоз разветвлены и построены из пентоз (ксилозы, арабинозы) или гексоз (маннозы, галактозы, фруктозы). Хондроитинсульфаты - полимерные сульфатированные гликозаминогликаны. Специфическиекомпоненты хряща. Вырабатываются хрящевой тканью суставов, входят в состав синовиальной жидкости. Необходимым строительным компонентом хондроитинсульфата является глюкозамин.

34)Коферменты: строение, ф-и коферментов.                                          Коферменты (коэнзимы) — орг-е соед-я небелковой природы, необх-е для осущ-я катал-го дей-я мн-х ферм-в. Соединяясь с белковой частью мол-лы фер-та — апоферментом, К. образ-т катал-ки акт-й комплекс — холофермент. Прочно связ-е с белками К. наз-ся простетич-ми гр-ми. Мн-е К. легко отделяются от ферментного белка и служат переносч-ми эл-в, отдельных атомов или групп атомов субстрата, превращение к-го катализ-т данный фермент, т.е. функ-т в кач-ве промежут-х акцепторов. К. могут участ-ть в активиров-и мол-л субстратов, образуя с ними реакционно-способные соед-я, к-е затем подвергаются ферментат-му превращ-ю. Многие К. я-я производными витаминов, поэтому наруш-е обмена в-в при витаминной недостаточности опосредовано через понижение актив-ти опр-х ферм-в. Кофер-ты, как правило, термостабильны, разнообразны по х-му строению и мех-му дейс-я. Наиболее распростр-ю гр-пу состав-т соед-я нуклеотид-й природы, также К., содер-е остатки фосфор-й к-ты. Адениловые нуклеотиды участ-т в р-х переноса и активации орто- и пирофосфат-х остатков, аминоациль-х гр-п, остат-в неорг-х к-т. В гр-пу адениловых нуклеотидов входят аденозинфосфорные к-ты — нуклеотиды, сод-е аденин, рибозу и остатки фосфор-й к-ты (АДФ и АМФ). Гуаниловые рибонуклеотиды (гуанозин-5'-моно-, ди- и трифосфор-е к-ты) вып-т роль К. в р-х переноса сукциниль-й гр-пы, при биосинтезе рибонуклеопротеинов в микросомах, биосинтезе адениловой к-ты из инозиновой к-ты и др. Уридиловые рибонуклеотиды уч-т в кач-ве К. в процес-х трансгликозилирования (переноса остатков простых сахаров и их производ-х) при биосинтезе ди- и полисахаридов, гликозаминогликанов и р-х взаимопревращ-я сахаров. К важн-м К. нуклеотид-й природы от-ся никотинамидные К. НАД,NAD+; НАДФ, NADP+ Никотинамидные К. входят в состав ряда дегидрогеназ – катализат-в ключ-х окис-восст-х р-й энер-го и пласт-го обмена. Способ-ть НАД и НАДФ переносить электроны и протоны от окисляемого субстрата к др-му акцептору обеспеч-т вып-е этими К. важной биол-й ф-и в процессе кл-го дых-я. Окис-восст-е р-и, протек-е с участием никотинамидных К., м.быть изображены в виде общего уравнения; АН2 + НАД(Ф)+ = А + НАД(Ф)Н + Н+, где АН2 восстановленная форма субстрата. А — окисленная форме субстрата. Эти р-и состоят в обратимом переносе 2х восст-х эквивалента от субстрата к окисл-му никотинамидному К. Один восст-й эквивалент присут-т в восст-м К. в виде атома водорода, др-й - в виде эл-нa, при этом катион второго атома водорода переходит в среду а виде свободного Н+. В организме НАД и НАДФ синтез-ся из никотиновой к-ты(вит-на РР) Поэтому его недостаточность ведет к наруш-ю биосинтеза никотинамидных коферментов.  Флавиновые нуклеотиды, или флавиновые К. ФАД,  я-я К. так назыв-х флавопротеинов — ферментов, широко распр-х в живых кл-х, приним-х участие в обмене основных класс-в орг-х соед-й и играющих важную роль в процессе биол-го окисл-я . К флавиновым К. от-ся рибофлавин (витамин В2), недост-ть к-го приводит к наруш-ю норм-го функцион-я флавинзависимых ферментов. Как правило, ФМН и ФАД прочно связаны с соответствующими белками-апоферментами. Флавопротеины (ферменты, коферментами к-х я-я производные флавинов) принадлежат к дых-м ферментам класса оксидоредуктаз. Мех-м окисл-восст-х р-й, катализир-х ими, обусловлен последов-м окислением и восстановлением флавиновых коферментов. Кофермент А (КоА,; синоним коэнзим А) — соединение аденозин-3',5'-фосфорной кислоты и b-меркаптоэтиламида пантотеновой кислоты, образующее с остатками органических кислот (R) тиоэфиры типа R—СО—SKoA. Играет роль К. в переносе и активировании кислотных остатков в р-х ацилирования, конденсации, оксидоредукции или гидратации орг-х к-т. КоА уч-т в кл-м дых-и, биосинтезе и окисл-и жир-х к-т, синтезе стероидов. Для норм-го синтеза КоА необх-мо адекватное поступление в организм пантотеновой кислоты, входящей в состав КоА. Липоевая (тиоктовая) к-та — насыщ-я серосод-я жир-я кис-та — входит в кач-ве одного из К. в состав мультиферментных комплексов, осущ-х декарбоксилирование a-кетокислот (пировиноградной, a-кетоглутаровой кислот). Вып-т роль промеж-го акцептора водорода и кислотных остатков за счет своей способ-ти к обратимому восст-ю (переход S—S®SH).                                Витамины К — жирораств-е соед-я, производные нафтохинона — играют роль К. в р-х сис-мы свертыв-я крови. Их водорастворимый аналог — викасол — применяют в медицине в кач-ве лек-го средства.Биотин (витамин Н) — водораств-й витамин — выступ-т в кач-ве К. (простетической гр-ы) в составе ряда ферментов, катализир-х р-и карбоксилирования — декарбоксилирования нек-х орг-х к-т, например пируваткарбоксилазы и ацетил-КоА-карбоксилазы — ферментов начальных этапов глюконеогенеза и синтеза липидов.

36) Кислотно-основные   свойства  аминокислот. Изоэлектрическая точка  аминокислот. Стереоизомерия аминокислот.                                                                  Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биол-е св-ва белков. На этих св-х основаны почти все методы выделения и идентификации аминок-т. Аминок-ты легко растворимы в воде. Они кристаллиз-ся из нейтр-х водных р-в в форме биполярных (амфот-х) ионов (цвиттерионов), а не в виде недиссоциир-х мол-л.

При растворении в воде кристалл-я аминок-та, например аланин, может реагировать или как кислота (донатор протона):

или как основание (акцептор протона):

Если радикалы аминок-т нейтр-е, то они почти не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной гр-пы или α-аминогр-пы, и величины рК(отриц-й логарифм константы дисс-и) остаются относ-но постоянными. Вследствие этого кривые диссоциации почти всех нейтр-х аминок-т накладыв-ся др на друга и м.быть рассмотрены на примере аланина. Если к р-ру аланина (например, 0,1 М) в воде постепенно прибавлять сильную к-ту (0,1 М р-р НСl) или сильную щелочь (0,1 М р-р NaOH), то получим кривую титрования аланина, типичную для всех нейтр-х аминокислот.

45.Изомерия  моносахаридов. Типы изомерии (d,l- изомеры, α и β - аномеры). Моносахариды — твердые вещества, легко растворимые в воде, плохо — в спирте и совсем не растворимые в эфире. Всем моносахаридам, начиная с триоз, присуща стереоизомерия они существуют в двух энантиомерных формах: D и L. Принадлежность моносахарида к D- или L-ряду определяется по расположению ОН-группы у последнего (считая от альдегидной или кето- группы) хирального атома углерода. Если она расположена справа от углеродной цепи, то молекулу относят к D-ряду, если слева — к L-ряду. Энантиомеры – изомеры, являющиеся зеркальными отображениями друг друга

(Диастеромеры – изомеры, различающиеся по конфигурации атомов при нескольких ассиметрических атомах углерода)

Эпимеры - диастеромеры, различающиеся по конфигурации атомов только при одном из нескольких ассиметрических атомов углерода.

В процессе образования внутримолекулярного  полуацеталя или полукеталя в молекуле пентоз и гексоз появляется еще один хиральный центр и новая пара изомеров (α и β формы), которые называют аномерами 

Аномерные пары отличаются по расположению в пространстве заместителей только у аномерного углеродного атома. α и β-Аномерные формы различают по расположению полуацетального (или полукетального) гидроксила и гидроксила последнего хирального углерода.

48. Активаторы и ингибиторы ферментативных  реакций. Типы ингибирования. (конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное)

Ферментативные эффекторы - вещества, изменяющие скорость ферментативного  катализа и регулирующие за счет этого  метаболизм. Среди них различают  ингибиторы - замедляющие скорость реакции и активаторы - ускоряющие ферментативную реакцию. В зависимости  от механизма торможения реакции  различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы, бесконкурентные. Строение молекулы конкурентного ингибитора сходно со структурой субстрата и совпадает с поверхностью активного центра как ключ с замком. Степень этого сходства может даже быть выше чем с субстратом. Концентрация способного к катализу фермента при этом снижается и скорость образование продуктов реакции резко падает. В качестве конкурентных ингибиторов выступает большое число химических веществ эндогенного и экзогенного происхождения. Второй вид ингибиторов - неконкурентные. Они взаимодействую с ферментом вне активного центра и избыток субстрата не влияет на их ингибирующую способность, как в случае с конкурентными ингибиторами. Эти ингибиторы взаимодействуют или с определенными группами фермента или чаще всего регуляторным центром, что снижает связывающую способность активного центра. Собственно процесс ингибирования - это полное или частичное подавление активности фермента при сохранении его первичной и пространственной структуры. При бесконкурентном ингибировании ингибитор связывается только с фермент-субстратным комплексом, но не со свободным ферментом. Субстрат, связываясь с ферментом, изменяет его конформацию, что делает возможным связывание с ингибитором. Ингибитор, в свою очередь, так меняет конформацию фермента, что катализ становится невозможным. Помимо ингибиторов известны еще активаторы ферментативного катализа. Они: защищают молекулу фермента от инактивирующих воздействий, образуют с субстратом комплекс, который более активно связывается с активным центром Ф, взаимодействуя с ферментом, имеющим четвертичную структуру, разъединяют его субъединицы и тем самым открывают доступ субстрату к активному центру.

31 Типы НК, сходство и различия  в строении, свойствах, функции.

НК  являются важнейшим  классом биологических макромолекул. нуклеиновые кислоты делят на 2 типа в зависимости от того, какой моносахарид входит в их состав - дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК). НК-ты представляют собой линейные полимеры. Мономерными единицами этих полимеров НК являются нуклеотиды. Нуклеотиды соединены с помощью фосфодиэфирных связей между 5¢-фосфатом 1го нуклеотида и 3¢-гидроксильной группой сахара соседнего нуклеотида.  Молекула нуклеотида состоит из 3 компонентов: азотистого гетероциклического основания, углевода, обычно это пентоза, (один, два или три остатка пентозы) и остатка фосфорной кислоты. В составе нуклеотидов встречаются 3 главных пиримидиновых основания:  урацил, тимин и цитозин, 2 гл. пуриновых осн-я - аденин и гуанин Нуклеотидные звенья макромолекул ДНК могут содержать аденин, гуанин, цитозин и тимин. Состав РНК отличается тем, что место тимина присутствует урацил.