Шпаргалка по "Биохимии"

 Четвертичная структура  - это пространственное расположение в единой молекуле белка отдельных полипептидных цепей, каждая из которых свернута в свою глобулу. Такие глобулы называются субъединицами (протомерами). Четвертичная структура характерна для белков, построенных из двух или более пептидных цепей. Белки такого типа называются олигомерами. Четвертичная структура - это и количество, и способ укладки полипептидных цепей (протомеров) в пространстве. Протомеры связаны друг с другом посредством лишь нековалентных связей (ионных, водородных, гидрофобных). Миоглобин - мономер (состоит из одной полипептидной цепи), основная его функция - запасание кислорода в тканях. Гемоглобин - тетрамер (состоит из четырех протомеров). Основная функция гемоглобина - обратимое связывание с кислородом в легких, где парциальное давление кислорода высокое и гемоглобин взаимодействует с четырьмя молекулами кислорода.

13. Пуриновые и пиримидиновые азотистые  основания. Нуклеозиды, нуклеотиды. Привести примеры.

При полном гидролизе нуклеиновых  кислот образуются пуриновые или  пиримидиновые азотистые основания (АО), моносахарид пентоза (рибоза или  дезоксирибоза) и фосфорная кислота.

Азотистые основания: пуриновые и пиримидиновые АО – производные ароматических гетероциклических соединений – пурина и пиримидина. Молекула пурина состоит из двух конденсированных колец: пиримидина и имидазола. Среди пуриновых АО главную роль играют аденин и гуанин, среди пирим.-цитозин, урацил, тимин. В состав ДНК входят аденин, гуанин, цитозин, тимин; в РНК вместо тимина урацил.

 

 

 

Кроме главных АО есть минорные основания: пуриновые: дигидроуридин, псевдоуридин. Пиримидиновые – ксантин, гипоксантин. Мол.пиримидинов имеют плоское строение, пуринов – почти плоское. В молекуле ДНК АО располагаются внутри двойной спирали по принципу комплементарности: АТ, ГЦ. А и Т образуют между собой двойные водородные связи в положении 1:3, 6:4, Г и Ц – тройные в 1:3,2:2,6:4.

Нуклеотиды и  нуклеозиды. В НК пиримидиновые азотистые основания через 1-й атом, а пуриновые – через 9-й образуют N – гликозидную связь с пентозой рибозой или дезоксирибозой. Соед., в кот.АО связаны с пентозой называются нуклеозидами, их фосфорные эфиры – нуклеотидами. Или можно сказать, что нуклеозид – нуклеотид без фосфатной группы.

-это нуклеозид.

-это нуклеотид.

Все нуклеотиды – сильные  кислоты, ибо ост.фосф.к-ты легко диссоциирует. Нуклеозиды носят названия: аденозин, гуанозин, цитидин, уридин, тимидин. Нуклеотиды: адениловая кислота (аденозинмонофосфат – АМФ), гуаниловая кислота (гуанозинмонофосфат – ГМФ) и т.д. Если в состав нуклеозида входит дезоксирибоза, он наз-ся дезоксирибонуклеозидом, нуклеотид – дезоксирибонуклеотидом.

Функции нуклеотидов:

1.активированные предшественники  ДНК и РНК.

2.Нуклеотиды являются  переносчиками молекул. Например, глюкоза при синтезе гликогена  переносится с помощью УТФ.

3.Производные нуклеотидов  – активированные промежуточные  продукты многих биосинтетических  реакций. 

4.АТФ – универсальная  энергетическая валюта в биологических  системах

5.Адениннуклеотиды – компоненты  трех основных коферментов –  НАД+, ФАД и кофермент А.

6. Регуляторы метаболизма.

 

14. Различные типы РНК и их  характеристика.

1). Ядерная РНК. Локализована в ядре. Сост.4-10% от суммарной кл.РНК. 2-10% от яРНК сост.гетерогенная яРНК. Она хар-ся высокой скоростью обмена и ДНК-подобным нуклеотидным составом.

2). тРНК. 10-20% суммарной РНК кл. Самые мелкие. 75-90% нуклеотидных ед., М=23-30 тыс. Ф-ц: транспорт а/к в рибосомы и вставка их в опр.участки полипептидной цепи при ее биосинтезе. тРНК переводит последовательность нуклеотидов в последовательность а/к-х остатков белковой мол. Каждой из 20 а/к соответствует своя тРНК. Для некоторых а/к известно неск.тРНК. Каждый вид тРНК переносит 1 вид а/к. В кл.присутствует до 60 разных видов тРНК. Кроме А, Г, Ц и У в тРНК сод.много минорных соед.

Мол.тРНК  - одиночная полинуклеотидная цепь, закрученная «на себя». Вторичная структура – «клеверный лист».

«Лист» состоит из 4 (5) двухцепочечных спиральных стеблей и трех петель. Стебли: дигидроуридиловый, антикодоновый, псевдоуридиловый, акцепторный.

Акцепторный стебель состоит  из 7 пар. 3’- и 5’-концы спарены. Сод.7 пар. За 3’-конце последовательность ССА. На 5’-конце – ост.фосфорной к-ты.

Петли: 1. Д-петля, содержит минорное основание дигидроуридин, 8-12 нуклеотидов. Ф-ц:  связывание т-РНК с ферментом, катализирующим активирование аминокислоты и связывание ее со своей т-РНК.

2. Антикодоновая петля - содержит три нуклеотида, комплементарные кодону в молекуле м-РНК .

3. Т-петля. Сод.мин.осн-е – псевдоуридин. 7 нуклеотидных ост. Ф-ц: связывание т-РНК с рибосомой.

4. Вариабельная петля.  Ф-ц до конца не выяснена. Считается, что нужна для выравнивания длины разных мол.тРНК.

Третичная структура тРНК представляет собой русскую букву «Г».

3). Матричная (информационная) РНК. Сод.в кл: 2-6% от общего кол.РНК. Разнообразные виды. Ф-ц: несет точную копию ген.инфо о посл-ти а/к, закодированной в опр.уч.ДНК. Служит матрицей, на кот.синт-ся полипептидная цепь в рибосоме. Каждой а/к соотв-т в мРНК опр.триплет нуклеотидов – кодон. Посл-ть кодонов в цепи мРНК опр.посл-ть а/к в белке.

мРНК сост. из цистронов (экзонов) – эти участки несут информацию о белках и интронов – они не несут инфо. Спейсеры - межцистронные участки.

На 5’-конце расположен кэп «шапка» - группировка, сод-я 7-метилгуанозин. Кэпы нужны для стабилизации мРНК, предохранения от расщепления 5’-экзонуклеаз. Кэпинг -процесс присоединения кэпа.

После кэпа идут 3-15 нуклеотидов, необх.для взаим.мРНК с рибосомой. Богаты АГ. Затем инициирующий кодон – АУГ – сигнал начала синтеза белка. Сигнал окончания синтеза – кодоны УАА, УАГ и УГА. Заканчивается мРНК последовательность поли(А), кот.нах-ся на 3’-конце. Также как и кэп нужна для стабилизации мРНК и предохранения от воздействия РНКаз.

мРНК обр.в проц.транскрипции. У прокариот сразу синтезируются зрелые мРНК, в эукариот сначала обр.пре-мРНК, кот.созревает в процессе процессинга. В процессинге происходит вырезание интронов – некодирующих участков, присоединение кэпа и поли(А).

4). Рибосомная РНК. 80% от общего кол.кл.РНК. Эта основа, на которой располагаются белки, образуя рибосому. 3 гр.рибосом. 1. Бактериальные. 70S. Малая 30S, большая 50S. 2. Эукариотические рибосомы. 80 S. Малая 40 S, большая 60 S. 3. Рибосомы митохондрий и хлоропластов

 

16.Ферменты, особенности строения, их функции,  специфические свойства, отличающие  их от химических катализаторов.

Ферменты, или  энзимы, - это катализаторы белковой природы, образ-ся и функционир.во всех живых организмах. Ферменты явл.важнейшими компонентами клетки, они теснейшим образом связаны с разнообразными процессами жизнедеят. Совокупность биохим.р-ций, катализ.ферментамисостав.сущность обмена р-ций, явл.отлич.чертой всех живых организмов. Через ферментативный аппарат, регуляцию его активности, происходит и регуляция скорости метабол.р-ций, их направленности.

Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих св-в с хим., небиол.катализаторами.1) Ферменты не входят в состав конечных продуктов р-ции и выходят из р-ции в первоначальном виде.2) Они ускоряют только те р-ции, кот.могут протекать и без них.3) Ферменты не смещают положения равновесия р-ции, а лишь ускоряют его достижение. Для ферментов характерны также и специф.св-ва, отлич.их от хим.катализ.1) По хим.строению молекулы все ферменты явл.белками.2) Скорость протекания р-ции при участии фермента на несколько порядков выше, чем при участии хим.катализ.3) Ферменты облад.узкой специфичностью, избирательностью действия на субстраты.4) Одним из важнейших св-в явл.их регулируемость. Через регуляцию фермент.аппаратаосуществ.скоординированность всех метабол.процессов во времени и пространстве.5) Для фермент.р-ций характерен почти 100% выход продуктов.

Относ.молек.масса белков, облад.фермент.св-вами, колеблется от 15 тысяч до неск.миллионов. Для фермент.белков характерны те же физ-хим.св-ва, что и для белков, не наделен.этими ф-циями. Ферменты явл.глобулярными белками, их молекулы могут быть представлены как простыми, так и сложными белками. В первом случае ферменты наз.однокомпонентными, во втором – двухкомпонентными. Белковая часть двухкомп.ферментовназ.апоферментом, а молекула в целом – холоферментом. Небелковые компоненты, легко диссоциирующие из комплекса с фермент.белком, принято наз.коферментами. Они действ.как акцепторы атомов или функц.групп, удаляющихся от субстрата. Если небелковая часть фермента прочно связана с белком и в цикле биохим.р-ций не отсоедин.от него, ее принято наз.простетической группой. Небелковые компоненты фермент.молекулы принято наз.такжекофакторами.Соедин.белковой части с небелковой осуществ.за счет ионных, водородных связей, гидрофобных взаимод., реже- с помощью ковал.связей. Ф-циями коферментов и простет.групп явл.:1) участие в акте катализа, 2) осуществ.контакта между фермент.белком и субстратом, 3) стабилизация апофермента. Апофермент, в свою очередь, усиливает каталит.активностьнебелк.части и, кроме того, опред.специф-ть действия ферментов, поскольку одна и та же по химизму небелковая часть может функц.в составе различ.ферментов. Например, НАД явл.коферментом многих дегидрогеназ – лактатдегидрогеназы(ЛДГ), малатдегидрогеназы(МДГ) и др.; они отлич.апоферментной, белковой частью молекулы.

 

18.Генетический  код. Свойства генетического кода.

Исследования показали, что  последовательность аминокислот в  белке коллинеарна последовательности кодонов в кодирующей ДНК, т.е.последовательность нуклеотидов нуклеиновой к-ты однозначно опред.порядокрасполож.аминокислотных остатков а полипептидной цепи. В то же время хим.природа мономеров (нуклеотиды и аминок-ты) совершенно различна, так что они не могут непосредственно взаимодейств.друг с другом. К тому же в нукл.к-тахсодерж.всего 4 нуклеотида, а в белке- 20 аминок-т. Белок можно рассматривать как линейный текст, записанный при помощи алфавита из 20 букв, роль кот.играютаминок-ты. Этот текст опредю(кодируется) другим текстом, записанным при помощи алфавита из 4 «букв» мол-лы ДНК. След-но, для каждой аминок-ты существ.свой кодон в молекуле ДНК, т.е.последовательность нуклеотидов, кодирующая аминок-ту. Триплетный код достаточен для кодирования всех 20 аминок-т, входящих в состав природ.белков.

Генет.кододнозначен, т.е.каждый кодон кодирует только одну аминок-ту. Исключение представ.инициаторные кодоны АУГ и ГУГ. В начале трансляции они кодируют включение формилметионина, а находясь внутри цепи, АУГ кодирует метионин, а ГУГ-валин. Терминирующие: УАА, УАГ и УГА(стоп-кодоны). Вместе с тем генетт.кодвырожден, т.е.однойаминок-те соответст.более чем один кодон. Например, для серина существ.6, для глицина и аланина- по 4, для многих др.аминок-т- по 2 кодона. Исключение представ.триптофан и метионин, они имеют по 1 кодону. Важным св-вомгенет.кодаявл.егонеперекрываемость, независимость отдел.триплетов. Исключений из этого правила пока известно очень мало. Если бы код был перекрывающимся, то должны существ.опред.сочетанияаминок-т, одинак.во всех белках. Например, аргинину соответст.триплет АГА. Значит, перед ним во всех белках должна стоять аминок-та, кодируемая триплетом с окончанием АГ(лизин или глутамин). Одно из существ.св-в кода – его универсальность. Код в основном одинаков у организмов, стоящих на разных уровнях развития: у чел-ка, растений, бактерий, вирусов. Вследствие этого рибосомы и мол-лытРНК из E.coli, например, могут осуществ.трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин. Благодаря универсальности кода возможна генет.инженерия. Универсальность кода свидет.о древности его происхожд.и консервативности, в рез-те кот.даже при длит.эволюциисохран.неизменными важнейшие особенности метаболизма. Сходство кода у разных организмов явл.вескимдоказ-том в пользу того, что все живые организмы произошли от единого предка. Небольшим исключением из правила универсальности кода явл.код синтеза белков в митохондриях чел-ка и в дрожжевых клетках. Код митохондрий чел-ка похож на «универсальный», только 4 кодона имеют иной смысл: УГА- кодирует триптофан, АУА- метионин, а АГА и АГГ- терминирующие.  

66.Дайте  определение ассиметрическому атому углерода. Сколько ассиметрических атомов С содержит глюкоза в формуле Фишера (открытая форма) и в формуле Хеуорса (циклическая форма). Нарисуйте эти формулы. Как посчитать количество изомеров для молекулы глюкозы, изображенной в формуле Фишера (открытой  форме)?

Асимметрическим считается  атом углерода, связанный с четырьмя разными атомами или химическими  группами. Такой асимметрический  атом наз-сяхиральным или хиральным центром.

В формуле Фишера(открытая, или линейная) глюкоза содержит 4 асимметрических атома углерода.

В формуле Хеуорса(закрытая) асимметрических атомов становится на 1 больше, то есть глюкоза содержит 5 асимметрич.атомов углерода.

 При наличии в молекуле  хирального атома образ.изомеры. Изомераминаз-ся соединения с одинак.формулой, но разного строения. Кол-во изомеров для молекулы глюкозы можно посчитать по формуле 2ⁿ, n- кол-во асим.атомов углерода, тогда получается 2⁴=16 изомеров.

 

 

 

 

19.Окислительно-восстановительные  свойства моносахаридов. Образование  сахарных кислот.

1.Дегидратация моно-дов. Под действием концентрированных кислот моносахариды дегидратируются и дают циклические альдегиды-фурфуролы.(оксиметилфурфуролы).

2.Окисление сахаров. При  окислении альдоз в кислой среде образуется 3 класса сахарных кислот: альдоновые, альдаровые и альдуроновые.

А)В присутствии слабых окислителей (гипоиодит натрия, бромная вода) или под действием специфических ферментов у альдоз окисляется альдегидная группа и образуются альдоновые к-ты.

Б)При более сильном окислении (азотная к-та) окисляются как альдегидная группа, так и первичная спиртовая группа у последнего углеродного атома и образуются альдаровые кислоты

В)В отличие от них очень важен третий класс кислот-уроновые к-ты. Они образуются при окислении только спиртовой группы у С-6.

А) СООН       

  ½

(СНОН)_n

 ½ 

 СН₂ОН

Альдоновая кислота

Б)  СООН

     ½

    (СНОН)_n

     ½ 

    СООН

Альдаровая к-та

В)   СНО

       ½

      (СНОН)_n

       ½

       СООН

Уроновая кислота

 

Одной из наиболее важных сахарных кислот является аскорбиновая кислота, которая известна под названием  витамин С. Аскорбиновая кислота - это g-лактон гексоновой кислоты с ендиольной формой структуры у С₂ и С₃ атомов углерода.