Шпаргалка по "Биохимии"

К глобулярным белкам относятся  ферменты, иммуноглобулины, некоторые  гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие  транспортные, регуляторные и вспомогательные  функции.

7.Классификации  аминокислот. В каждом случае  укажите принципы ,лежащие в основе той или иной классификации.

Аминокислоты — органич соединения, в молекуле к-рых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Общая структурная фоpмула R-CH(NH2)-COOH.Современнаярациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0).Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы:

1)неполярные(гидрофобные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан;

2) полярные (гидрофильные - серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин);

3) ароматические (большей частью неполярные);

4) отрицательно заряженные (аспартат, глутамат)

5) положительно заряженные(лизин, аргинин, гистидин).

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты,содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и однукарбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

-Алифатические

Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин

-Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

-Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

-Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд

-Серосодержащие: цистеин, метионин

Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)

Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

-Иминокислоты: пролин

По путям биосинтезаПути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

семействоаспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.

Семействоглутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.

-Семействопирувата: аланин, валин, лейцин.

-Семейство серина: серин, цистеин, глицин.

Семействопентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма  синтезировать из предшественников

-НезаменимыеДля большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин,триптофан, аргинин, гистидин.

-ЗаменимыеДля большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат,глутамин, тирозин.

По характеру  катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот  может идти разными путями. По характеру  продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы: глюкогенные (при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат), кетогенные (распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды), глюко-кетогенные (при распаде образуются метаболиты обоих типов).1.Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.2.Кетогенные: лейцин, лизин.3.Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

65. Перечислите аминокислоты, дающие  положительную ксантопротеиновую  реакцию. Что получится при  положительном результате ксантопротеиновой  реакции?

Ксантопротеиновая реакция - цветная качественная реакция на белки: к раствору белка прибавляют конц. HNO₃ до прекращения образования осадка, который при нагревании окрашивается в желтый цвет. Окраска возникает в результате нитрования ароматических колец тирозина и триптофана. При добавлении к охлажденной жидкости избытка щелочи появляется оранжевое окрашивание, обусловленное образованием солей нитроновых кислот с хиноновой системой сопряженных двойных связей.

 

10 Общие принципы строения ферментов.(холофермент, апофермент, кофермент, простетическая группа).Функции кофактора и апофермента.

Ферменты – это биологические  катализаторы. Функция, которую ферменты выполняют в организме, является одной из самых важнейших функций  белков. Многие ферменты являются сложными  белками. Они состоят из 2-х частей - белковой, структурными элементами которой  являются аминокислоты, и небелковой, не имеющей в своем составе  аминокислоты. Эта часть молекулы наз/ся простетической группой. Фермент, связанный с простетической группой,  принято называть холоферментом. Белковый компонент холофермента наз/ся апоферментом, небелковая простетическая группа наз/ся кофактором. Например, фермент каталаза, к/ая гидролизует расщепление перекиси водорода. Молекула этого фермента состоит из апофермента и кофактора  феррипротопорфирина. В кислой среде холофермент каталаза диссоциирует на составные части - апофермент и феррипротопорфирин. В роли кофактора могут выступать ионы металлов или сложные органические соединения. Иногда для каталитической активности необходимо наличие тех и других. Известны сотни ферментов, для функционирования которых требуются кофакторы. Однако количество  ионов металла и коферментов в организме ограничено. Кофакторы обычно термостабильны, тогда как большинство ферментов при нагревании инактивируется. По выполняемым функциям коферменты можно разделить на 3 группы:  1) Коферменты, переносящие ионы водорода или электроны (оксидоредуктазами). 2) Коферменты, участвующие в переносе групп атомов (трансферазами). 3) Коферменты, катализирующие реакции синтеза, распада и изомеризации углеродных связей( лиазы, изомеразы и лигазы). Кофермент присоединен к апоферменту либо ковалентно, либо при участии целого ряда более слабых сил (водородная связь, гидрофобные взаимодействия, ион-ионные взаимодействия и т.д.). Белок в роли фермента или апофермента принимает участие в выполнении 4-х главных функций:  1) обеспечивает специфическое опознование субстратов, приводящее к образованию комплекса, в котором реагирующие части этих субстратов необходимым образом ориентированы относительно каталитического центра, 2) принимает участие в каталитическом акте своими кислыми и основными группами по механизму общего кислотно-основного катализа, 3) выступает в качестве нуклеофильного катализатора, 4) обеспечивает связывание в активном центре иона или молекулы кофактора. Этим функции белка или апофермента не исчерпываются.  Взаимодействие с субстратом нередко сопровождается изменением конформации белковой молекулы и, направленные конформационные изменения белка являются важным фактором ферментативного превращения.

11 Олигосахариды, особенности строения (на примере дисахаридов): восстанавливающие и  невосстанавливающие дисахариды. Примеры.

К олигосахаридам относятся углеводы, молекулы которых состоят из 2-10 моносахаридных остатков. По количеству моносахаридных остатков их обычно подразделяют на дисахариды, трисахариды, тетрасахариды и т.д. Наиболее важными и обычными олигосахаридами являются дисахариды. Остатки моносахаридов в олигосахаридах всегда связываюся через гликозидный гидроксил. Гликозиды являются производными моносахарида по гликозидному гидроксилу. Несахарная компонента природных гликозидов называется аглюконом. Наиболее широко известны три дисахарида - сахароза, мальтоза и лактоза. В дисахариде гликозидный гидроксил одного из остатков моносахарида может быть этерифицирован гликозидным гидроксилом и этот тип связи называется дикарбонильным, он встречается в сахарозе, или же спиртовым гидроксилом второго остатка моносахарида - монокарбонильная связь - встречается в мальтозе и лактозе. Дисахариды с монокарбонильным типом связи содержат в своей молекуле свободную карбонильную группу. Они дают типичные реакции моносахаридов: восстанавливают аммиачный раствор окиси серебра, превращаются при окислении в карбоновую кислоту и т.д. Эти дисахариды называются восстанавливающими. В дисахаридах с дикарбонильной связью обе карбонильные группы блокированы. Они не могут вступать в реакции характерные для альдегидов. Они называются не восстанавливающие. Сахароза – это дисахарид, состоящий из D-глюкозы и D-фруктозы. Молекулы этих моносахаридов связаны (1a®2b) гликозидной связью, т.е. связь дикарбонильная.

Мальтоза – это дисахарид, который образуется в качестве промежуточного продукта под действием фермента амилазы на крахмал. Мальтоза - дисахарид, состоящий из двух молекул D-глюкозы. 2 остатка моносахарида связаны монокарбонильной связью - (1a®4) гликозидной связью.

Лактоза – это восстанавливающий дисахарид (галактопиранозил-глюкопираноза) молока. Молекула лактозы содержит D-галактозу и D-глюкозу. В лактозе остаток галактозы связан с гидроксилом глюкозы в положении 4 b-гликозидной связью. Следовательно, в лактозе (1b®4)-гликозидная связь.

 

12 Уровни организации белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белка. Силы, стабилизирующие каждый из уровней организации.

Молекула белка имеет несколько  уровней организации, которые называют первичная, вторичная, третичная и  четвертичная. Первичная структура - это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

 

Последовательность аминокислот  в полипептидных цепях каждого  белка точно задана генетически. Белковая молекула обладает характерной  для нее пространственной структурой, которую называют конформацией. Конформация определяет функциональные свойства белков. В полипептидной цепи существует различные связи: 1) Пептидная связь С - N - 2) - С_a- CО- связь, 3)  - С_a -NН-  связь, 4) -С-R –связь. Было установлено, что водород в замещенной аминогруппе пептидной связи почти всегда занимает транс-положение по отношению к кислороду карбонильной группы, связь между атомом “С” карбонильной группы и атомом “N” пептидной единицы имеет частично характер двойной “=” связи, пептидная связь обладает жесткой планарной структурой. Планарность пептидной связи обусловлена тем, что она носит частично характер двойной связи. Вторичная структура - это упорядоченное пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов. Она образуется за счёт замыкания водородных связей м/у пептидными группами. Вторичная структура представлена в основном такими структурами как , α-спираль и β-изгиб.

 α-спираль

 

β-изгиб

Правая a-спираль. Пространственное расположение в этом типе спирали обусловливает максимально стабильную структур. Стабилизация достигается за счет того, что витки спирали сшиты водородными связями, а также взаимодействием диполей. Каждая пептидная связь участвует в образовании водородных связей. Направление водородных связей почти параллельно оси a-спирали. В a-спирали на 1 виток приходится 3,6 аминокислотных остатка, число атомов в цикле равно 13, R-группы аминокислот направлены наружу от остова пептидной цепи, образующей довольно плотную спираль. b-складчатый слой. Он образуется из довольно вытянутых полипептидных цепей. b-складчатый слой бывает 2-х видов: 1. параллельный, если направление полипептидных цепей  одинаково; 2. антипараллельный, если полипептидные цепи направлены навстречу друг другу.  3. Стабилизация b-складчатого слоя достигается за счет образования межцепочечных водородных связей, в которых принимают участие все пептидные связи. Особенности b-складчатых слоев. 1. Цепи вытянуты, но не полностью, поэтому образуется не плоскость, а гофрированная структура. 2. Водородные связи лежат в плоскости складок. 3. Боковые радикалы располагаются рядами, поочередно выше и ниже  плоскости рисунка. 4. Антипараллельный b-складчатый слой может быть образован одной полипептидной цепью, которая поворачивая образует b-изгиб. Третичная структура  - это пространственная укладка всей молекулы белка. Этот тип пространственной организации определяется нековалентными взаимодействиями между a-спиральными и b-структурными участками полипептидной цепи  в совокупности с взаимодействиями боковых и функциональных групп остова молекулы. Существенный момент  при формировании третичной структуры - наличие в молекуле белка гидрофобных участков, образованных неполярными боковыми радикалами.  Связи, стабилизирующие третичную структуру:  1.) электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);  2.) водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами;  3.) гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;  4.) дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда являются обязательными для правильного скручивания молекулы. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.