Изменение соединительной ткани мяса. Кулинарное использование глютиновых студней. Размягчители мяса

 
 
 
 
 
 
 

  Вопрос 1: Изменение соединительной ткани мяса. Кулинарное использование глютиновых студней. Размягчители мяса.

  Соединительная  ткань очень распространена в  животных организмах  и все ее разновидности составляют около 50 % массы туши животного.

  Соединительная ткань выполняет различные прижизненные биологические функции: участвует в построении разнообразных тканей и органов животного и его скелета, объединяет отдельные части организма, участвует в передаче механических усилий, играет защитную роль и роль запасного депо жировых веществ.

  Функциональное  назначение определяет существенные различия в строении и свойствах соединительной ткани, с учетом которых ее подразделяют на собственно соединительную, хрящевую и костную.

  Несмотря  на некоторые морфологические различия, все виды соединительной ткани представляют собой систему, состоящую из аморфного основного (межклеточного) вещества, волокон и клеток. Особенности свойств разновидностей соединительной ткани формируются в зависимости от состояния основного вещества. У собственно соединительной ткани оно полужидкое, слизеподобное. У хрящевой ткани основное вещество более плотное, эластичное. У костной ткани - оно весьма плотное и прочное за счет накопления минеральных веществ.

  Располагаемые в межклеточном веществе волокна могут быть трех видов и различаются по строению и свойствам: (преимущественно коллагеновые лентовидной формы), Эластиновые (нитевидной формы) и ретикулиновые.

    Особенности строения  и состава собственно  соединительной ткани

  В зависимости  от количественного соотношения морфологических элементов различают разновидности собственно соединительной ткани: плотную, эластическую, рыхлую и слизистую.

  Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи.

  В эластической ткани преобладают эластиновые волокна. Эта ткань входит в выйную связку, желтую фасцию живота, стенки крупных кровеносных сосудов.

  Рыхлая соединительная ткань содержит много клеточных элементов. Она главным образом, связывает другие ткани и мышцы между собой, а также шкуру с поверхностной фасцией. К разновидности рыхлой соединительной ткани относят жировую  и ретикулярную.

  Жировая ткань является разновидностью рыхлой соединительной ткани, в которой жировые клетки образуют большие скопления. Жировая клетка имеет все свойственные клетке органеллы, но основной ее объем занимает жировая капля. Жировые клетки при этом увеличиваются и могут занимать все пространство между соединительнотканными волокнами, которые входят в состав межклеточного пространства.

  Жировая ткань накапливается, главным образом, в брюшной полости животных (сальник, околопочечный жир и др.), под  кожей (подкожная клетчатка), между мышцами и в других местах.

  Количество  накапливающейся в туше жировой ткани зависит от вида, возраста, породы, пола, упитанности животного, анатомического происхождения части туши.

  Прижизненные  функции жировой ткани: защитная, структурная, питательная.Жировая ткань наряду с другими тканями входит в состав мяса и в значительной степени определяет его качество. 
 
 

  3 Химический состав жировой ткани 

  Химический  состав жировой ткани зависит  от вида, возраста, породы, пола, упитанности  животного, кормового рациона, анатомического расположения ткани. Данные о химическом составе говяжьей и свиной жировой ткани представлены в табл. 1. Средний химический состав свиной жировой ткани из разных участков туши приведен в табл. 2.  
 
 

  

  Таблица 1.

    

  Таблица 2

   Наиболее важными компонентами жировой ткани являются жиры, составляющие иногда до 98 % массы ткани. В небольшом количестве в ней содержатся другие липиды, белки, ферменты, витамины, минеральные вещества.

  Животные  жиры представляют собой смесь однокислотных  и разнокислотных триглицеридов. В состав триглицеридов тканевых жиров входят  преимущественно жирные кислоты, содержащие 16-18 углеродных атомов. При этом в животных жирах количественно преобладают пальмитиновая, стеариновая и олеиновая жирные кислоты. Содержание полиненасыщенных жирных кислот в животных жирах относительно низкое.

  Помимо  триглицеридов среди липидов  жировой ткани имеются фосфатиды, стерины, стериды (табл. 3).

  

  Таблица 3

  В жирах содержатся каротины, близкие по свойствам к  липидам. Они поступают в организм животных с растительными кормами. Каротины являются пигментами и окрашивают жиры в желтый цвет. Количество каротинов в жирах зависит от вида животных, их кормового рациона.

  В небольших  количествах в животных жирах  содержатся витамины А, Е и Д. Каротин, витамины А, Е являются природными антиокислителями.

  Белковые  вещества жировой ткани, содержащиеся в небольшом количестве, являются в основном белками соединительной ткани: коллаген, эластин, муцины, в меньшем количестве альбумины и глобулины. Из ферментов для жировой ткани наиболее характерны липазы, катализирующие гидролиз жиров.

  В ретикулярной ткани ретикулиновые волокна образуют густую сеточку, пронизывающую основное вещество. Ретикулярная ткань образует строму кроветворных органов: костного мозга, лимфатических узлов, селезенки.

  Из  слизистой ткани построены слизистые  оболочки внутренних органов.

  В слизистой  соединительной ткани довольно много  сложных белков: муцинов и мукоидов.

  Химический  состав различных видов собственно соединительной ткани не одинаков (табл.4).

     В соединительной ткани воды значительно меньше, чем в мышечной. В сухом остатке преобладают белки коллаген и эластин, относящиеся к группе склеропротеинов. Их содержание варьирует от вида соединительной ткани.

  

  Таблица 4

       В соединительной ткани в меньшем количестве содержатся другие белки: ретикулин, муцины, мукоиды, альбумины, глобулины, нуклеопротеиды и т.п.

   Учитывая особенности химического состава можно отметить, что свойства, пищевая и промышленная ценность собственно соединительной ткани будут определяться свойствами и количественным соотношением белков коллагена и эластина.

   

  Строение  и свойства белков соединительной ткани

  Коллаген (греч. colla - клей, gennao - порождаю) - самый распространенный белок. На его долю приходится около 30 % всей массы белков животного организма. При этом содержание его в разных частях туши существенно отличается: в скелетных мышцах - 1-2 %, в сухожилиях - 25-35 %, в кости - 10-20 %, в хрящах - 10-15 %, в коже - 15-25 %, в стенках сосудов - 5-12 %, в почках - 0,4-1 %, в мозге - 0,2-0,4 % от массы сырья.

  Коллаген  является фибриллярным белком, для  которого характерна удлиненная форма молекулы.

  Для коллагена  характерны 4 уровня структурной организации  молекулы.

  Первичная структура молекулы коллагена - полипептидная цепочка - построена примерно из 1000 аминокислотных остатков. От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина; малым содержанием тирозина и метионина; большим количеством заменимых аминокислот пролина и оксипролина, характерных для белков соединительной ткани. По содержанию оксипролина можно судить о количестве белков соединительной ткани в составе мяса.

  По  аминокислотному составу коллаген является неполноценным белком.

  Вторичная структура коллагена в отличие от других фибриллярных белков не имеет вид α-спирали, а представляет собой ломаную спираль, что объясняется особенностями первичной структуры молекулы.

  Третичная структура молекулы коллагена представляет собой трехцепочечную спираль, называемую тропоколлагеном. Эта субъединица построена из трех полипептидных цепей, плотно скрученных в виде трехжильного каната и соединенных, кроме того, поперечными водородными и ковалентными связями.

  Четвертичная  структура. В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном и поперечном направлениях происходит формирование надмолекулярной структуры коллагена - протофибрилл, представляющих собой тончайшие волоконца, обладающие поперечной исчерченностью.

  Протофибриллы объединяются в фибриллы, более крупные  единицы, из которых формируются  коллагеновые волокна.

  В построении коллагена участвуют глюкоза  и различные мукополисахариды (сложные углеводы), выполняющие роль веществ, стабилизирующих структуру белка.

  Строение  коллагена определяет его природные  свойства. Фибриллы коллагена лишь слегка растяжимы и очень прочны. Они могут выдерживать нагрузку, вес которой в 10⁴ раз превышает их собственный. По прочности они превосходят стальную проволоку равного поперечного сечения. Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется, в основном благодаря исключительной механической прочности волокон, поэтому соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, увеличивает его жесткость.

  Нативный  коллаген нерастворим во воде, но набухает в ней и водных раствора кислот и щелочей с увеличением массы в 1,5-2 раза. Способность коллагена к набуханию широко используется в промышленной практике переработки коллагенсодержащего сырья.