Кинетическая классификация химических реакций. Ферментативный катализ. Особенности действия ферментов

 

Рисунок 4.11 – Энергетический механизм ферментативной и неферментативной химических реакций (S – исходный субстрат; Р – продукт; ΔЕНФ – энергия  активации неферментативной реакции; ΔЕФ – энергия активации ферментативной реакции; ΔG – стандартное изменение  свободной энергии)

 

Зависимость между константой равновесия и изменением свободной энергии  реагирующих веществ математически  принято выражать уравнением

 

ΔG = – R•T•lnK,

 

где R – газовая постоянная;

Т – абсолютная температура в Кельвинах;

lnК  – натуральный логарифм константы  равновесия;

ΔG – стандартное изменение свободной  энергии, Дж/моль.

Из представленного уравнения  вытекает, что при высоком значении К величина ΔG оказывается отрицательной. Подобные реакции сопровождаются уменьшением  свободной энергии. При низком значении К величина ΔG оказывается положительной. Если константа равновесия равна  единице, то изменение свободной  энергии будет равно нулю и  реакция легкообратима.

Для измерения константы равновесия и величины свободной энергии  какой-либо химической реакции, например реакции взаимопревращения глюкозо-1-фосфата  в глюкозо-6-фосфат, катализируемой ферментом фосфоглюкомутазой, определяют количество глюкозо-6- и глюкозо-1-фосфата  при достижении химического равновесия. В состоянии равновесия содержание глюкозо-6-фосфата оказывается в 19 раз больше количества глюкозо-1-фосфата. Отсюда константа равновесия К равна 19. Подставляя эту цифру в уравнение, получаем ΔG =-7329 Дж/моль. Это означает, что при превращении 1 моля глюкозо-1-фосфата  в 1 моль глюкозо-6-фосфата при температуре 25°С происходит уменьшение свободной  энергии системы на 7329 Дж.

Таким образом, в механизме ферментативного  катализа ведущую роль играют промежуточные  фермент-субстратные комплексы, образование  которых определяется как тонкой трехмерной структурой активного центра, так и уникальной структурной  организацией всей молекулы фермента, обеспечивающими высокую каталитическую активность и специфичность действия биокатализатора.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Список используемой литературы

 

1. Габриелян О.С. Химия. 11 класс: Учебник для общеобразовательных учреждений / О.С.Габриелян. - М.: Дрофа.- 304 с.
2. Иванова Р.Г. Химия. Учебник для 10 кл. общеобразовательных учреждений / Р.Г.Иванова, А.А.Каверина. – М.: Просвещение, 2001. – 287 с.
3. Кузнецова Н.Е. Химия. Учебник. 8 класс / Н.Е.Кузнецова, И.М.Титова, Н.Н.Гара, А.Ю.Жегин М.: Вентана-Граф, 2005. – 224 с.
4. Мануйлов А.В. Основы химии. Электронный учебник / А.В.Мануйлов, В.И.Родионов. [Электронный ресурс]. Режим доступа: http://www.hemi.nsu.ru/
5. Химия. 8-9 класс: Поурочные планы / Авт. сост. С.Ю.Дибленко, Е.А.Смирнова, С.М.Колмыкова. – Волгоград: Учитель, 2005. – 169 с.
6. Г. Хенрици-Оливэ顟 С. Оливэ. Химия каталитического гидрирования СО. Москва, Мир, 1987 г.
7. Ф. Басоло, Р. Джонсон. Химия координационных соединений. Москва, Мир, 1966.
8. Под ред. Г. Цейсса. Химия металлоорганических соединений. Москва, Мир, 1964.
9. Э. Фишер, Г. Вернер. π-Комплексы металлов. Москва, Мир, 1968.
10. «Биологическая химия», Березов Т.Т., Коровкин Б.В. 2002 г.
11. «Биохимический справочник»