Автор работы: Пользователь скрыл имя, 13 Февраля 2012 в 11:04, реферат
Ферменты — биологические катализаторы биохимических процессов, имеющие белковую природу.
В зависимости от состава ферменты подразделяются на однокомпонентные, состоящие только из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой (простетической) группы. Входящие в состав ферментов белки могут быть простыми и сложными. Небелковая
Ферменты
Ферменты — биологические катализаторы биохимических процессов, имеющие белковую природу.
В
зависимости от состава ферменты
подразделяются на однокомпонентные,
состоящие только из белка, и двухкомпонентные,
состоящие из белка и небелковой (простетической)
группы. Входящие в состав ферментов белки
могут быть простыми и сложными. Небелковая
группа двухкомпонентных ферментов представлена
витаминами (С, B1,
В2, B6, B12, Е, К и др.), минеральными веществами
(Fe, Си, Mg и др.), нуклеотидами, сульфогидрильными
группами и т. п. Например, витамин В2 входит
в состав желтого дыхательного фермента,
железо и медь — в состав окислительно-восстановительных
ферментов.
При диссоциации многих ферментов небелковая часть может отделяться от белковой, при этом оба компонента проявляют каталитическую активность. Однако наиболее высокая активность характерна только для недиссоциированных молекул ферментов.
По характеру
катализируемых реакций ферменты делят
на шесть
подклассов, из которых наибольшее значение
при хранении большинства пищевых продуктов
имеют оксидоредуктазы и гидролазы.
Оксидоредуктазы
— ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные
реакции, происходящие в живых организмах.
Ферментативному окислению могут подвергаться
разные вещества: углеводы, жиры, белки,
аминокислоты, витамины, фенольные и красящие
вещества и др. Если окисленные вещества
не восстанавливаются, ониразрушаются
до более простых веществ. Например,углеводы,
белки и жиры при полном окислении разрушаются
до углекислого газа и воды.
Окислительно-восстановительные ферменты
играют важную роль в обеспечении дыхания,
а также прогоркании жиров, окислении
и разрушении витаминов. Примерами таких
ферментов являются цитохромоксидаза,
полифенолоксидаза, пероксидаза, катала
за и др.
Гидролазы
— ферменты, катализирующие гидролиз,
а иногда и
синтез органических соединений с участием
воды. Они вызывают распад многих сложных
веществ: полисахаридов, белков, жиров
и др. При этом образуются простые вещества:
моносахара, аминокислоты, глицерин, свободные
жирные кислоты и др. В результате этого
изменяется качество товаров при их производстве
и хранении.
Ферменты
играют важную роль в формировании
и сохранении качества пищевых продуктов
на разных этапах технологического цикла
товародвижения. Многие ферментативные
процессы, используемые при производстве
и формирующие повышенные потребительские
свойства, при длительном хранении могут
ухудшить качество. Например, окислительные
процессы, происходящие при ферментации
чая, улучшают букет, цвет черного чая,
а при длительном хранении приводят к
его
старению и снижению большинства органолептических
свойств.
Ферментация
как самостоятельный
Ферментативные процессы могут протекать при участии как ферментов продовольственного сырья или пищевых продуктов, так и ферментов микроорганизмов. Так, при квашении овощей, брожении теста, углеводсодержащего сырья при производстве алкогольных напитков и пива основную роль играют ферменты молочнокислых бактерий, дрожжей и др. В дозревании плодов и овощей, мяса участвуют собственные ферменты, а при производстве сычужных сыров — специально добавляемые сычужные ферменты, а также ферменты молочнокислых бактерий и самого молока.
Важнейшими свойствами ферментов являются высокая каталитическая активность, благодаря чему очень небольшие количества ферментов способны обеспечивать протекание реакций огромных количеств субстратов в короткое время; специфичность действия ферментов (например, амилаза гидролизует только крахмал, но катализирует гидролиз клетчатки); обратимость действия многих ферментов, которые могут ускорять процессы распада сложных веществ до простых и синтез из простых сложных.
Поскольку ферменты имеют белковую природу, для них характерны многие свойства белков: способность к денатурации под действием внешних факторов, при этом происходит частичная или полная инактивация ферментов; способность к гидролизу до белков и коферментов, вследствие чего снижается активность ферментов; способность к набуханию и утрате этого свойства с течением времени, вследствие чего уменьшается ферментативная активность.
Ферменты
— лабильные вещества, изменяющие
активность под
воздействием высоких и низких температур.
рН среды, ее обводненности, а также активаторов
и илактиваторов. Для разных ферментов
существуют определенные оптимальные
значения температуры, рН среды и содержания
в ней воды.
Наибольшая
активность многих ферментов отмечается
в диапазоне температур от 40 до 50*С При
снижении или повышении температуры в
пределах от 0 до 50*С на каждые 10*С активность
ферментов соответственно уменьшается
или увеличивается в 1,4—2 раза. При температуре
выше 50'С начинается частичная инактивация
ферментов, а при 80—100'С большинство ферментов
теряют каталитическую активность. На
этом основано консервирующее действие
высоких температур пастеризации и стерилизации,
хотя отдельные ферменты могут частично
восстанавливать свою активность после
снижения высоких температур (например,
пероксидаза), вызывая ферментативные
процессы даже в стерилизованных продуктах.
При температурах ниже О'С ферменты значительно
уменьшают свою активность, но не утрачивают
ее полностью поэтому в замороженных и
переохлажденных продуктах ферментативные
процессы (например, окисление жиров, витаминов
и т. п.)
происходят, хотя и очень медленно.
Кислая, нейтральная или щелочная среда рН оказывает существенное влияние на активность ферментов. Оптимум рН у разных ферментов неодинаков, но для большинства из них он находится в слабокислом, нейтральной или слабощелочной среде. Изменение рН в сторону от оптимального вызывает снижение ферментативной активности, а при значительном отклонении возможна и частичная инактивация за счет свертывания белков. На этом свойстве белков основано консервирование кислотами (квашение, маринование).
Для гидролитических ферментов важна обводненность среды, так как гидролиз происходит с участием воды. Кроме того, каталитическая активность набухших белков ферментов повышается. При низкой влажности увеличивается осмотическое давление за счет растворимых веществ, что также приводит к снижению активности, а иногда и инактивации ферментов.
Большое
значение имеет наличие в среде таких
веществ, как активаторы, усиливающие
ферментативную активность, и инактиваторы,
снижающие ее. Активаторами ферментов
являются ионы металлов – Na+, К+, Mg++,Ca++,
Си++, Fe++, а также соединения, содержащие
сульфогидрильные группы. К инактиваторам
относятся соли тяжелых металлов (мышьяка,
свинца, ртути, серебра, кадмия), дубильные
вещества, трихлоруксусная кислота, этиловый
спирт, которые имеют общее, подавляющее
активность всех ферментов действие,
а также вещества специфичного действия:
синильная кислота (действует только на
окислительные ферменты), сернистый ангидрид
(действует на полифенолоксидазу) и т.
п.
Действие
инактиваторов основано на их взаимодействии
с активными группами ферментов или на
денатурации белков, что приводит к утрате
их активности. Инактиваторы используются
для консервирования этиловым спиртом
с концентрацией выше 15%, сульфитацией
для предотвращения потемнения очищенных
или разрезанных плодов и овощей, а также
микробиологической порчи сульфитированных
продуктов. Инактиваторы воздействуют
на ферменты не только пищевых продуктов,
но и микроорганизмов, вызывающих порчу.