Контрольная работа по "Биохимии"

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Контрольная работа по биохимии 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Cодержание:

Введение……………………………………………………………………………..3

1. Какие аминокислоты называют протеиногенными? Каковы их функции в организме? Дайте сравнительную характеристику пищевой и биологической ценности белков животного и растительного происхождения. Какие аминокислоты называют незаменимыми? Каковы последствия отсутствия в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты?......................................................................................................3

2. Что такое генетическая инженерия, рекомбинантные ДНК и генетически модифицированные продукты питания? В чем заключаются преимущества и потенциальная опасность трансгенных культур для организма человека?…………………………………………………………..……..…………4

3. Каковы химическая природа и особенности ферментов как биокатализаторов? Ответ аргументируйте конкретными примерами…………………………………..5

4. Какие принципы лежат в основе современной номенклатуры и классификации ферментов? Напишите уравнение ферментативной реакции, укажите класс и подкласс фермента, охарактеризуйте строение и свойства, практическое использование в пищевых технологиях:      пируватдекарбоксилаза

пировиноградная кислота ¾¾® ацетальдегид + СО₂……………………….……………………………………………….………….6

5. Дайте определение понятию «липиды». На какие группы веществ их можно разделить? Приведите примеры основных групп липидов, распространение в природе и биологические функции……………………………………….….........9

Заключение……………………………………………………….………………….10

Литература……………………………………………………...…………………….11 
 
 
 
 

Введение

     Живой организм и его функционирование находятся в постоянной зависимости  от окружающей среды. Интенсивность  обмена с внешней средой и скорость внутриклеточных процессов обмена веществ поддерживают постоянство  внутренней среды и целостность организма. Данная работа посвящена этим и другим вопросам, касающихся белков, витаминов, ферментов, нуклеиновым кислотам.

1.

     Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции. 

     Незаменимыми  называются α-аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей в количествах, необходимых для поддержания жизнедеятельности. К незаменимым для человека аминокислотам относятся лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Кроме того, бывают заболевания, при которых организм не способен вырабатывать еще какие-либо аминокислоты, в результате чего они становятся индивидуально незаменимыми. Примером является фенилкетонурия – генетическое заболевание, приводящее, в частности, к нарушению умственной деятельности и связанное с нарушением обмена веществ. Люди, страдающие этим заболеванием, нуждаются в тирозине, который не вырабатывается их организмом.[1] 

2.

     Генетическая  инжене́рия (генная инженерия) — совокупность приёмов, методов и технологий получения рекомбинантных РНК и ДНК, выделения генов из организма (клеток), осуществления манипуляций с генами и введения их в другие организмы.

     Генетическая  инженерия не является наукой в широком смысле, но является инструментом биотехнологии, используя методы таких биологических наук, как молекулярная и клеточная биология, цитология, генетика, микробиология, вирусология.

     Рекомбинантная ДНК (recombinant DNA) - Молекула ДНК, полученная в результате объединения in vitro чужеродных (в природе никогда вместе не существующих) фрагментов ДНК в составе вектора с использованием методов генной инженерии.

     Появившаяся в начале 1970-х годов технология рекомбинантных ДНК (en:Recombinant DNA) открыла возможность получения организмов, содержащих инородные гены (генетически модифицированных организмов). Это вызвало обеспокоенность общественности и положило начало дискуссии о безопасности подобных манипуляций.В настоящее время генетически модифицированные организмы широко используются в фундаментальных и прикладных научных исследованиях. С помощью ГМО исследуются закономерности развития некоторых заболеваний (болезнь Альцгеймера, рак), процессы старения и регенерации, изучается функционирование нервной системы, решается ряд других актуальных проблем биологии и медицины.  В некоторых странах создание, производство, применение продукции с использованием ГМО подлежит государственному регулированию. В том числе и в России, где исследовано и одобрено к применению несколько видов трансгенных продуктов.[2] 

3.

     Ферменты - особые белки, которые действуют как катализаторы в биологических системах. К настоящему времени найдена лишь одна ферментативная реакция небелковой природы, когда молекула РНК катализирует свое собственное разрезание на части. В природном окружении многие ферменты функционируют в живых клетках, где одновременно протекает множество взаимосвязанных процессов. Они могут быть выделены из клеток и очищены. Именно это обстоятельство явилось важной вехой в понимании кинетических особенностей и механизмов действия многих ферментов. Ферменты - уникальные катализаторы, обладающие непревзойденной эффективностью действия (каталитической активностью) и высокой селективностью.

     Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения, Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. Так, молекула глюкозо-6-фосфата в клетках печени человека - субстрат 4 различных ферментов; фосфоглюкомутазы, глюкозо-6-фосфатфосфатазы, фосфоглюкоизомеразы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. Однако из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов.[1]  

4.

     На  сегодняшний день известно более 2000 различных ферментов. Согласно классификации, разработанной Международной комиссией  по ферментам (КФ) и принятой в 1961 г., все ферменты делят на 6 классов. В основу классификации положен  тип реакции (биохимический процесс), которую катализирует фермент. Классы делятся на подклассы или группы, внутри которых ферментам присвоен порядковый номер. Каждый фермент имеет свой индивидуальный четырехзначный шифр. Например, шифр лактатдегидрогеназы – КФ 1.1.1.27., т.е. этот фермент относится к первому классу (оксидоредуктазы), первому подклассу внутри этого класса 1.1. (донор электронов – субстрат, содержащий группы – CH – OH), к первому подподклассу 1.1.1. (акцептор электронов – НАДФ⁺), где порядковый номер фермента 27.[1]

     В 1961 г. Международная комиссия по номенклатуре ферментов разработала научную  номенклатуру. Согласно этой номенклатуре название фермента составляют из химического  названия субстрата и названия той  реакции, которая осуществляется ферментом. Если химическая реакция, ускоряемая ферментом, сопровождается переносом группировки атомов от субстрата к акцептору, название фермента включает также химическое название акцептора. Например, сукцинатдегидрогеназа (СДГ) (сложный фермент, простетическая группа флавиновая – ФАД), катализирующая окисление путем дегидрирования янтарной кислоты, называется:

сукцинат: ФАД – оксидоредуктаза

     В этом названии отмечены сразу три  особенности:

     а) донором атомов водорода (субстратом) является янтарная кислота (сукцинат);

     б) акцептором атомов водорода служит флавинадениндинуклеотид (ФАД);

     в) от донора к акцептору переносятся  атомы водорода.

     Систематическое научное название фермента позволяет  написать уравнение химической реакции, которую ускоряет данный фермент. Например, ферментативное окисление янтарной кислоты:

                                                        СДГ

HOOC – CH₂CH₂ – COOH + ФАД → HOOC – CH = CH – COOH + ФАД ∙ 2H

          донор                                  акцептор                          донор                         акцептор

        (red)                                (ox)                            (ox)                         (red)

     Названия  ферментов по научной номенклатуре несоизмеримо выигрывают в точности, но становятся в ряде случаев гораздо сложнее старых – тривиальных и рациональных. В связи со значительным усложнением научных названий в новой номенклатуре ферментов допускается сохранение наряду с систематическим старых (тривиальных рабочих и рациональных) названий ферментов.[3]

     Тривиальная номенклатура ферментов в историческом плане была первой. Наименование ферментам давали по случайным признакам. Например, пепсин (от греч. пепсис – пищеварение), трипсин (от греч. трипсис – разжижаю), папаин (от названия дынного дерева Carica papaja, из сока которого он выделен). По действию все эти ферменты являются протеолитическими, т.е. ускоряют гидролиз протеинов (белков). Характерное название было дано группе окрашенных внутриклеточных окислительно-восстановительных ферментов – цитохромы (от лат. citos – клетка и chroma – цвет).

     Достоинство тривиальной номенклатуры ферментов - краткость названия, недостаток –  название фермента не отражает название субстрата (вещества) и тип его  ферментативного превращения.

     Согласно  рациональной номенклатуре, название фермента составляется из названия субстрата и характерного окончания –аза. Липаза (от греч. липос – жир) – ускоряет гидролиз жиров, амилаза ( от греч. амилон – крахмал) – ускоряет гидролиз крахмала, протеаза – ускоряет гидролиз белков (протеинов), уреаза (от греч. уреа – мочевина) – ускоряет гидролиз мочевины.

    Пируватдекарбоксилаза, карбоксилиаза 2-оксокислот, фермент класса лиаз, принимает участие в анаэробном распаде углеводов в клетках некоторых микроорганизмов, например пивных дрожжах и в тканях высших растений, катализируя реакцию неокислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты до уксусного альдегида: CH₃COCOOH → CH₃CHO + CO₂. Реакция протекает с участием тиаминпирофосфата в качестве кофермента и ионов Mg²⁺ в качестве кофактора. Пируватдекарбоксилаза декарбоксилирует также и др. a-оксокислоты (a-кетомасляную, a-кетовалериановую и др.), причём по мере удлинения углеродной цепи субстрата активность фермента снижается. Открыта в 1911 немецким биохимиком К. Нойбергом в дрожжах; в очищенном виде выделена из пивных дрожжей, зародышей пшеницы (молекулярная масса ~ 1 000 000) и др. растительных тканей. 
  Пируватдекарбоксилаза называется также один из компонентов пируватдегидрогеназы, который катализирует реакцию окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты до ацетила (CH₃CO—).[2] 
 Пируватдекарбоксилаза, катализирующая декарбоксилирование пировиноградной кислоты в уксусный альдегид и углекислоту, способна декарбоксилировать кетокислоты с более длинной углеродной цепочкой (а-кетомасляную, а-кетовалериановую и др.), но с меньшей скоростью. Пируватдекарбоксилаза действует на одну и ту же группу субстратов, поэтому ее относят к ферментам с групповой специфичностью.[3]