Биохимия

     Соматотропный гормон, или соматотропин. Является гормоном, специфическое действие которого проявляется в усилении процессов роста и физического развития. Органами-мишенями для него являются кости, а также образования, богатые соединительной тканью, — мышцы, связки, сухожилия, внутренние органы. Стимуляция процессов роста осуществляется за счет анаболического действия соматотропина. Последнее проявляется в усилении транспорта аминокислот в клетку, ускорении процессов биосинтеза белка и нуклеиновых кислот. Одновременно происходит торможение реакций, связанных с распадом белка. Вероятной причиной этого эффекта является наблюдающаяся под действием соматотропина усиленная мобилизация жира из жировых депо с последующим использованием жирных кислот в качестве основного источника энергии. В связи с этим определенное количество белка сберегается от энергетических трат, поэтому скорость катаболизма белков снижается. Поскольку в этой ситуации процессы синтеза белка преобладают над процессами его распада, в организме происходит задержка азота (положительный азотистый баланс). Благодаря анаболическому действию соматотропин стимулирует активность остеобластов и способствует интенсивному образованию белковой матрицы кости. Кроме того, усиливаются также процессы минерализации костной ткани, в результате чего в организме происходит задержка кальция и фосфора. 

      Несмотря  на то, что в организме соматотропин активно стимулирует образование костной и хрящевой ткани, при введении данного гормона в изолированную культуру клеток заметного усиления роста последних обычно не наблюдается. В связи с этим возникло предположение, что стимуляция процессов роста, наблюдаемая в условиях целостного организма, не является результатом прямого действия этого гормона. Скорее всего под действием соматотропина происходит образование определенных посредников, влияние которых и приводит к анаболическому эффекту. Данные посредники получили название «соматомедины». К настоящему времени идентифицировано по крайней мере 4 различных соматомедина. Все они по своей химической структуре являются белками, образование которых происходит в печени под влиянием соматотропина. Показано, что нарушение синтеза соматомединов может приводить к задержке роста и физического развития, хотя концентрация соматотропина в плазме крови при этом может оставаться нормальной или даже повышенной. Влияние соматомединов на углеводный обмен соответствует эффектам, наблюдаемым при введении инсулина, поэтому их называют также «инсулиноподобные факторы роста». 

      Соматотропин обладает выраженным действием на углеводный. обмен. Под влиянием данного гормона увеличивается содержание глюкозы в плазме крови. Механизм данного эффекта имеет несколько объяснений. Прежде всего тормозится использование глюкозы на энергетические траты, поскольку, как указывалось выше, основным источником энергии в данных условиях являются жирные кислоты. Кроме того, гормон роста тормозит утилизацию глюкозы в тканях и снижает их чувствительность к действию инсулина. Под влиянием соматотропина увеличивается также активность фермента инсулиназы. Этот гормон обладает «диабетогенным» эффектом. Наблюдаемая при его введении гипергликемия является стимулом для выработки инсулина β-клетками поджелудочной железы. Выработка инсулина увеличивается также и за счет прямого стимулирующего влияния соматотропина на β-клетки. В результате может произойти истощение их секреторной функции, которое в сочетании с повышенной активностью инсулиназы приводит к развитию так называемого гипофизарного диабета.  

      Секреция  гормона роста регулируется соматолиберином и соматостатином, которые вырабатываются в гипоталамусе. Отмечено усиление выработки соматотропина при стрессорных воздействиях, истощении запасов белка в организме. Увеличение секреции происходит также при сниженном содержании глюкозы и жирных кислот в плазме крови. 

      Пролактин. Эффекты этого гормона заключаются  в следующем: 

      1)    усиливаются пролиферативные процессы в молочных железах, и ускоряется их рост;  

      2)    усиливаются процессы образования и выделения молока. Секреция пролактина возрастает во время беременности и стимулируется рефлекторно при кормлении грудью. Благодаря специфическому действию на молочную железу пролактин называют маммотропным гормоном; 

      3)    увеличивается реабсорбция натрия и воды в почках, что имеет значение для образования молока. В этом отношении он является синергистом альдостерона; 

      4) стимулируются образование желтого  тела и выработка им прогестерона.  

      Продукция пролактина регулируется посредством  выработки в гипоталамусе пролактостатина и пролактолиберина. 

     5. Регуляция водного  обмена. Роль факторов  внешней среды. 

     Система регуляции обмена воды имеет сложную структуру. Адаптивная цель этой системы — поддержание оптимального объёма жидкости в организме. При воздействии патогенных факторов и/или отклонении содержания жидкости и солей в организме эта система устраняет сдвиги или способствует уменьшению их степени. Функция системы регуляции водного обмена тесно связана с системами контроля солевого обмена и осмотического давления.

     Система регуляции обмена воды в организме включает центральное, афферентное и эфферентное звенья.

     • Центральное звено системы контроля обмена воды — центр жажды (водорегулирующий). Его нейроны находятся в основном в переднем отделе гипоталамуса. Этот центр связан с областями коры большого мозга, участвующими в формировании чувства жажды или водного  комфорта.

     • Афферентное звено системы включает чувствительные нервные окончания  и нервные волокна от различных  органов и тканей организма (слизистой  оболочки полости рта, сосудистого  русла, желудка и кишечника, тканей), дистантные рецепторы (главным образом зрительные и слуховые).

     Афферентная импульсация от рецепторов различного типа (хемо-, осмо-. баро-, терморецепторов, возможно, и некоторых других) поступает к нейронам гипоталамуса. Наиболее важное значение при этом имеют:

     - увеличение осмоляльности плазмы крови более 280±3 мосм/кг Н₂0 (нормальный диапазон 270-290 мосм/кг);

     - гипогидратация клеток;

     - увеличение уровня ангиотензина II.

     Регуляторные  стимулы от нейронов центра жажды (нервные  и гуморальные) адресуются эффекторным структурам.

     • Эфферентное звено системы регуляции  водного обмена включает почки, потовые  железы, кишечник, лёгкие. Эти органы в большей (почки) или в меньшей (например, лёгкие) мере обеспечивают устранение отклонений содержания воды, а также  солей в организме.

     Важными регуляторами главного механизма изменения  объёма воды в организме — экскреторной функции почек — являются антидиуретический  гормон (АДГ), система «ренин—ангиотензин—альдостерон», предсердныи натрийуретический фактор (атриопептин), катехоламины, Пг, минералокортикоиды.

     При воздействии патогенных факторов и/или  отклонении содержания жидкости в организме  система регуляции водного обмена, как правило, устраняет эти отклонения или обеспечивает уменьшение их степени. Если же эффективность этой системы недостаточна, развиваются различные варианты нарушений водного обмена.  

     6. Микроструктура мышечного  волокна. Функция  рибосом и соркаплазмы.

     Мышечное  волокно представляет собой многоядерную клетку, полученную в результате слияния большого количества клеток.

     В зависимости от сократительных свойств, гистохимической окраски и утомляемости мышечные волокна подразделяют на две  группы - красные и белые. Все мышечные волокна двигательной единицы принадлежат  к одному типу.

     Функциональной  единицей мышечного волокна является миофибрилла. Миофибриллы занимают практически всю цитоплазму мышечного волокна, оттесняя ядра на периферию.

     Различают два типа мышечных волокон.

     Красные мышечные волокна (волокна 1 типа) содержат большое количество митохондрий  с высокой активностью окислительных  ферментов. Сила их сокращений сравнительно невелика, а скорость потребления  энергии такова, что им вполне хватает  аэробного метаболизма. Они участвуют  в движениях, не требующих значительных усилий, - например, в поддержании  позы.

     Белым мышечным волокнам (волокнам 2 типа) присуща  высокая активность ферментов гликолиза, значительная сила сокращения и такая  высокая скорость потребления энергии, для которой уже не хватает  аэробного метаболизма. Поэтому двигательные единицы, состоящие из белых волокон, обеспечивают быстрые, но кратковременные движения, требующие рывковых усилий.

     Плавные произвольные движения начинаются с  активации красных волокон. Если (как в норме) окончание мотонейрона выделяет достаточное количество ацетилхолина, а на постсинаптической мембране имеется необходимое количество холинорецепторов, происходит пороговая деполяризация постсинаптической мембраны и возникает потенциал действия. Последний распространяется по мембране мышечного волокна, затем по поперечным трубочкам переходит внутрь и запускает процессы электромеханического сопряжения, заканчивающиеся сокращением мышечного волокна.

     Каждая  миофибрилла имеет периодическое  строение. Повторяющаяся структура  в составе миофибриллы называется саркомером. Саркомеры соседних миофибрилл расположены друг против друга, отчего все мышечное волокно тоже приобретает периодическое строение.

     Своими  концами мышечные волокна сплетаются с сухожильными волокнами, через  посредство которых мышечная тяга передаётся на кости скелета. Волокна поперечнополосатых М. Представляют собой гигантские многоядерные клетки, диаметр которых варьирует  от 10 до 100 мкм, а длина часто соответствует  длине М., достигая, например, в некоторых  М. Человека 12 см. Волокно покрыто  эластичной оболочкой - сарколеммой  и состоит из саркоплазмы, структурными элементами которой являются такие  органоиды, как митохондрии, рибосомы, трубочки и пузырьки саркоплазматической  сети и так называемые Т-системы, различные включения и т. Д. В саркоплазме обычно в форме пучков расположено множество нитевидных образований толщиной от 0,5 до нескольких мкм - миофибрилл, обладающих, как и всё волокно в целом, поперечной исчерченностью. Каждая миофибрилла разделена на несколько сот участков длиной 2,5-3 мкм, называемых саркомерами. Каждый саркомер, в свою очередь, состоит из чередующихся участков - дисков, обладающих неодинаковой оптической плотностью и придающих миофибриллам и мышечному волокну в целом характерную поперечную исчерченность, чётко обнаруживаемую при наблюдении в фазовоконтрастном микроскопе. Более тёмные диски обладают способностью к двойному лучепреломлению и называются анизотропными, или дисками А. Более светлые диски не обладают этой способностью и называются изотропными, или дисками I. Среднюю часть диска А занимает зона более слабого двойного лучепреломления - зона Н. Диск I делится на 2 равные части тёмной Z-пластинкой, отграничивающей один саркомер от другого. В каждом саркомере имеется два типа нитей (филаментов), состоящих из мышечных белков: толстые миозиновые и тонкие - актиновые. Несколько иную структуру имеют гладкие мышечные волокна. Они представляют собой веретенообразные одноядерные клетки, лишённые поперечной исчерченности. Длина их обычно достигает 50-250 мкм (в матке - до 500 мкм), ширина - 4-8 мкм; миофиламенты в них обычно не объединены в обособленные миофибриллы, а расположены по длине волокна в виде множества одиночных актиновых нитей. Упорядоченная система миозиновых нитей в гладкомышечных клетках отсутствует. В гладкой мускулатуре моллюсков наиболее важную роль в осуществлении запирательной функции играют, по-видимому, парамиозиновые волокна (тропомиозин А).

     7.Миокиназный  путь ресинтеза АТФ. Его характеристика и значение.

     Миокиназная реакция происходит в мышце при значительном увеличении концентрации АДФ в саркоплазме, когда возможности других путей почти исчерпаны или близки к тому. Суть этой реакции состоит в том, что при взаимодействии 2 молекул АДФ образуется 1 молекула АТФ:

     Условия для включения миокиназной реакции возникают при выраженном мышечном утоплении. Поэтому миокиназную реакцию следует рассматривать как "аварийный" механизм. Миокиназная реакция мало эффективна, так как из двух молекул АДФ образуется только одна молекула АТФ. Возникшая в результате миокиназной реакции АМФ может путем дезаминирования превращаться в инозинмонофосфат, который не является участником энергетического обмена. Однако увеличение концентрации АМФ в саркоплазме оказывает активирующее действие на ряд ферментов гликолиза, что приводит к повышению скорости анаэробного ресинтеза АТФ. В данном случае миокиназная реакция выполняет роль своеобразного метаболического усилителя, способствующего передаче сигнала от АТФазы миофибрилл на АТФ-синтезирующие системы клетки.

     Миокиназная      реакция    происходит     в мышцах      при   значительном  увеличении концентрации AДФ.

            2AДФ  → АТФ + АМФ 

       Такая  ситуация  возникает  при  выраженном  мышечном  утомлении,  когда   скорость   процессов,   принимающих   участие   в   ресинтезе   АТФ,   не  уравновешивает      скорость    расщепления      АТФ.    Миокиназная      реакция    – аварийный механизм,  когда другие  пути  ресинтеза  АТФ невозможны.  При усилении     миокиназной       реакции     часть   образующейся       АМФ      может необратимо     дезаминироваться      и   превращаться     в инозиновую      кислоту,  которая   не   используется   в   энергетическом   обмене.   Это   невыгодно   для организма, поскольку ведет к уменьшению общих энергетических запасов в организме. Однако увеличение концентрации АМФ оказывает активирующее  действие     на   ферменты     гликолиза.     Главное    значение     этой   реакциизаключается  в образовании АМФ -  мощного аллостерического  активатора   ключевых  ферментов гликолиза,  гликогенолиза. 

     8.Кислородное  обеспечение работы  различного характера.  Истинное и мнимое  устойчивое состояние.