Влияние аминокислот на растительные и животные организмы

     Большинство ферментов значительно превосходят  по каталитической активности неорганические и простые органические катализаторы. Для эффективной работы небиологических  катализаторов, как правило, нужна  высокая температура, тогда как  в организме человека все ферменты обходятся температурой около 37°С (а  у холоднокровных животных – и  более низкой).

     Еще одно ценное свойство ферментов –  это регулируемость, т.е. способность  «включаться» и «выключаться». Это  относится не ко всем ферментам, некоторые  и не надо регулировать.

     Однако  у ферментов есть и недостатки. Так, они не выдерживают высокой  температуры – теряют свою каталитическую активность из-за денатурации (впрочем, у разных белков различная устойчивость к температурным воздействиям –  у бактерий-термофилов белки нормально  работают при 100 °С).

     Многие  ферменты нуждаются для своей  работы в наличии небольших небелковых соединений – коферментов. Они часто  образуются из витаминов – почти  все витамины группы В являются предшественниками  коферментов. Некоторые коферменты прочно связаны со своими ферментами, тогда как другие легко отделяются от одного белка и присоединяются к другому.

     Некоторые ферменты активны только тогда, когда  связываются с ионами металлов –  магния, марганца, цинка, железа, меди и  др.

     Все известные способы движения живых  организмов основаны на работе соответствующих  белков. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин. В поперечно-полосатых мышцах имеются  пучки актиновых и миозиновых нитей, которые называются тонкими  и толстыми филаментами. При возбуждении  мышцы эти филаменты начинают скользить друг по другу. Толстые  филаменты как бы втягиваются  в пространство между тонкими, в результате чего мышца сокращается (энергию для такого направленного скольжения дает АТФ).

     Рис. 3. Скольжение актиновых и миозиновых нитей вызывает мышечное сокращение 

     Они же делают возможным ползание амебы. На переднем конце амебоидной клетки растут актиновые филаменты, они  выпячивают наружную мембрану, образуя  ложноножку. Затем ложноножка прикрепляется  к поверхности, по которой ползет амеба. Наконец, с помощью миозина  вся клетка подтягивается к прикрепленной  ложноножке, и процесс повторяется  снова.

     Другие  белки обеспечивают подвижность  жгутиков. По окружности жгутика эукариотических  клеток располагаются микротрубочки, связанные друг с другом с помощью  белка динеина. Этот белок как  бы пытается заставить скользить  одну микротрубочку по другой (вспомните  скольжение нитей при мышечном сокращении). Но микротрубочки скреплены друг с другом специальными белками, поэтому  они не могут свободно скользить  друг по другу, а могут лишь изгибаться. Этот изгиб распространяется по всему  жгутику, он начинает биться как хлыст, вызывая движение всей клетки. Динеин работает на энергии АТФ.

     Рис. 4. Механизм движения жгутика эукариотических  клеток 

     Классический  пример транспортного белка –  это гемоглобин крови, который переносит  кислород по кровяному руслу (он участвует  и в транспорте углекислого газа). Имеются специальные белки, переносящие  по организму различные вещества: ионы железа (белок трансферрин), витамин  В12 (транскобаламин), жирные кислоты (сывороточный альбумин), стероидные гормоны и  т. п.

     Специальные белки служат и для транспорта разных веществ через мембрану. Глюкоза  является гидрофильным соединением  и очень плохо проникает через  липидный бислой, поэтому на мембранах  различных клеток имеется специальный  белок – переносчик глюкозы. Хотя бислой проницаем для воды, все  же на мембране есть белки–аквапорины, ускоряющие прохождение воды через  нее. Некоторые аквапорины специфично транспортируют только воду, другие могут  переносить еще и разные небольшие  нейтральные молекулы (глицерин, мочевину).

     Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни. При окислении 1 г белка выделяется около 4,1 килокалории. Обычно белки  идут на энергетические нужды организма  человека в крайних случаях, когда  исчерпаны запасы жиров и углеводов.

     В яйцеклетках содержатся специальные  запасные белки (например, яичный альбумин). Когда начинается развитие нового организма  из оплодотворенного яйца, они расщепляются и используются как «строительный материал» для синтеза новых белков, а также как источник энергии. Запасные белки содержатся и в семенах растений.

     В крови и других жидкостях содержатся белки, которые могут убивать  или помогать обезвреживать микробов. В состав плазмы крови входят антитела – белки, каждый из которых узнает определенный вид микроорганизмов  или иных чужеродных агентов, – а  также защитные белки системы  комплемента. Существует несколько  классов антител (эти белки еще  называют иммуноглобулинами), самый  распространенный из них – иммуноглобулин G. В слюне и в слезах содержится белок лизоцим – фермент, расщепляющий муреин и разрушающий клеточные стенки бактерий. При заражении вирусом клетки животных выделяют белок интерферон, препятствующий размножению вируса и образованию новых вирусных частиц.

     Защитную  функцию для микроорганизмов  выполняют и такие неприятные для нас белки, как микробные  токсины – холерный токсин, токсин ботулизма, дифтерийный токсин и  т. п. Повреждая клетки нашего организма, они защищают микробов от нас.

     Белки служат для восприятия и передачи сигналов. В физиологии есть понятие  клетки-рецептора, т.е. клетки, которая  воспринимает определенный сигнал (например, в сетчатке глаза находятся клетки-зрительные рецепторы). Но в клетках-рецепторах эту работу осуществляют белки–рецепторы. Так, белок родопсин, содержащийся в  сетчатке глаза, улавливает кванты света, после чего в клетках сетчатки начинается каскад событий, который  приводит к возникновению нервного импульса и передаче сигнала в  мозг.

     Белки-рецепторы  есть не только в клетках-рецепторах, но и в других клетках. Очень важную роль в организме играют гормоны  – вещества, выделяемые одними клетками и регулирующие функцию других клеток. Гормоны связываются со специальными белками – рецепторами гормонов на поверхности или внутри клеток-мишеней. 

     Многие (хотя и далеко не все) гормоны являются белками – например, все гормоны  гипофиза и гипоталамуса, инсулин  и др. Еще одним примером белков, выполняющих эту функцию, могут  служить внутриклеточные белки, регулирующие работу генов.

     Многие  белки могут выполнять несколько  функций.

     Макромолекулы белков состоят из α-аминокислот. Если в состав полисахаридов обычно входит одна и та же «единица» (иногда две), повторяющаяся много раз, то белки синтезируются из 20 разных аминокислот. После того, как молекула белка собрана, некоторые аминокислотные остатки в составе белка могут подвергаться химическим изменениям, так что в «зрелых» белках можно обнаружить более 30 различных аминокислотных остатков. Такое разнообразие мономеров обеспечивает и многообразие биологических функций, выполняемых белками.

     α-аминокислоты имеют следующее строение:

     здесь R – различные группы атомов (радикалы) у разных аминокислот. Ближайший к карбоксильной группе атом углерода обозначается греческой буквой α, именно с этим атомом соединена аминогруппа в молекулах α-аминокислот.

     В нейтральной среде аминогруппа  проявляет слабые основные свойства и присоединяет ион Н+, а карбоксильная  – слабо кислотные и диссоциирует с освобождением этого иона, так  что хотя в целом суммарный  заряд молекулы не изменится, она  будет одновременно нести положительно и отрицательно заряженную группу.

     В зависимости от природы радикала R различают гидрофобные (неполярные), гидрофильные (полярные), кислые и щелочные аминокислоты.

     У кислых аминокислот имеется вторая карбоксильная группа. Она немного  сильнее карбоксильной группы уксусной кислоты: у аспарагиновой кислоты  половина карбоксилов диссоциирована при рН 3,86, у глютаминовой – при  рН 4,25, а у уксусной – лишь при 4,8. Среди щелочных аминокислот самой  сильной является аргинин: половина его боковых радикалов сохраняет  положительный заряд при рН 11,5. У лизина боковой радикал является типичным первичным амином, он остается наполовину ионизированным при рН 9,4. Самая слабая из щелочных аминокислот  – гистидин, его имидазольное кольцо наполовину протонировано при рН 6.

     Среди гидрофильных (полярных) также имеются  две аминокислоты, способные ионизироваться при физиологических рН – цистеин, у которого SH-группа может отдавать ион Н+ подобно сероводороду, и тирозин, у которого есть слабокислая фенольная группировка. Однако эта способность выражена у них очень слабо: при рН 7 цистеин ионизирован на 8 %, а тирозин – на 0,01 %.

     Для обнаружения α-аминокислот обычно используют нингидриновую реакцию: при взаимодействии аминокислоты с нингидрином образуется ярко окрашенный синий продукт. Кроме того, отдельные аминокислоты дают свои специфические качественные реакции. Так, ароматические аминокислоты дают желтое окрашивание с азотной кислотой (в ходе реакции происходит нитрование ароматического кольца). При подщелачивании среды окраска изменяется на оранжевую (подобное изменение окраски происходит и у индикаторов, например, метилоранжа). Эта реакция под названием ксантопротеиновой используется также для детекции белка, поскольку в большинстве белков есть ароматические аминокислоты; желатин не дает этой реакции, поскольку почти не содержит ни тирозина, ни фенилаланина, ни триптофана. При нагревании с плюмбитом натрия Na2PbO2 цистеин образует черный осадок сульфида свинца PbS.

     Растения  и многие микробы могут синтезировать  аминокислоты из простых неорганических веществ. Животные могут синтезировать  лишь некоторые аминокислоты, другие же должны получать с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Для человека незаменимыми являются фенилаланин, триптофан, треонин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин, гистидин, валин и аргинин. К сожалению, злаковые культуры содержат очень мало лизина и триптофана, зато эти аминокислоты в существенно большем количестве содержатся в бобовых культурах. Не случайно традиционные диеты земледельческих народов обычно содержат как злаки, так и бобовые: пшеница (или рожь) и горох, рис и соя, кукуруза и бобы являются классическими примерами такого сочетания у народов разных континентов.

     α-Атом углерода у всех 20 аминокислот находится в состоянии sp3-гибридизации. Все его 4 связи расположены под углом около 109°, так что формулу аминокислоты можно вписать в тетраэдр.

     Легко убедиться, что могут существовать два вида аминокислот, которые являются зеркальными отображениями друг друга. Как бы мы ни перемещали и  ни поворачивали их в пространстве, совместить их невозможно – они  различаются как правая и левая  рука.

     Такой вид изомерии называется оптической изомерией. Он возможен только в том  случае, если у центрального атома  углерода (он называется асимметрическим  центром) со всех 4 сторон находятся  разные группы (поэтому глицин не имеет  оптических изомеров, а остальные 19 аминокислот имеют). Из двух разных изомерных форм аминокислот ту, что  на рис. 1 расположена справа, называют D-формой, а слева – L-формой.

     Основные  физические и химические свойства D- и L-изомеров аминокислот одинаковы, однако различаются оптические свойства: их растворы вращают плоскость поляризации света в противоположные стороны. Различна и скорость их реакций с другими оптически активными соединениями.

     Интересно, что в состав белков всех живых  организмов от вирусов до человека входят только L-аминокислоты. D-формы встречаются в некоторых антибиотиках, синтезируемых грибами и бактериями. Белки могут образовывать упорядоченную структуру лишь в том случае, если в их состав будут входить только изомеры аминокислот одного типа.

     Каждый  белок содержит определенное количество каждой аминокислоты. Если в потребляемом белке какой - либо незаменимой аминокислоты нет или мало, белок организма  не будет построен. Отсюда необходимость  балансирования рациона, что приводит к увеличению их питательной ценности.

     На  рисунке (4) в качестве этанола взят казеин- питательный животный белок. Заштрихованная в линейку часть  каждой колонки соответствует питательной  ценности природного белка в единицах КЭБ ( коэффициент эффективности  белка). Добавление в продукт некоторого количества лизина, первой лимитирующей аминокислоты, приводит к резкому  увеличению питательности, добавление второй лимитирующей аминокислоты повышает питательность до уровня животных белков.

     Рис. 4 Увеличение питательной ценности белка добавлением лимитирующих аминокислот в единицах КЭБ