НАД^. Н₂ аланин

     Образование аминокислот может также происходить  в результате ферментативного превращения  одной аминокислоты в другую, например:

     орнитин Û пролин Û глютаминовая кислота

     Биосинтез белка - один из сложнейших процессов в клетке. Он осуществляется в рибосомах, важным компонентом которых является магний, который составляет до 2,5% от сухого веса и поддерживает активную структуру рибосом. В биосинтезе белка задействована информационная система - ядерная ДНК ® информационная РНК® рибосомальная (матричная) РНК - и большое количество АТФ, так как это процесс эндэрготический, при котором потребляется большое количество энергии.

     Аминокислоты, синтезирующиеся в клетке, активируются своими специфическими ферментами и  с помощью транспортных РНК переносятся  к рибосоме, где собственно и происходит процесс построения первичной цепочки  любого пептида. Транспортная РНК имеет  антикодон, который должен соответствовать  кодону матричной РНК для того, чтобы аминокислота отсоединилась  от т-РНК и встроилась в пептид.

     Диссимиляция  белка начинается с его гидролитического расщепления, происходящего под воздействием протеолитических ферментов и сопровождающегося образованием свободных аминокислот. Этот процесс активно происходит при прорастании семян, при этом образующиеся аминокислоты идут на построение тканей проростка. Важнейшим этапом диссимиляции аминокислот является их дезаминирование с образованием свободного аммиака.

     Окислительное дезаминирование (с образованием кетокислоты и аммиака) является процессом, обратным синтезу аминокислот, и происходит через образование иминокислоты. Именно этот процесс происходит при брожении, в частности, при спиртовом брожении, когда используются натуральные продукты (зерно, сахарная свекла), имеющие в своем составе белки. При брожении из белков образуются в результате дезаминирования кетокислоты, которые и придают специфический неприятный запах и вкус бродильной жидкости и называются "сивушными маслами".

     Разложение  белков может также проходить  по механизмам восстановительного дезаминирования  и гидролитического дезаминирования.

     Восстановительное дезаминирование является путем, соединяющим метаболизм белков и липидов:

     RCHNH₂COOH + 2H⁺ Û RCH₂COOH + NH₃

     Гидролитическое дезаминирование является путем, соединяющим метаболизм белков и углеводов:

     СООНСН₂СНNH₂COOH + HOH (H₂O) Û COOHCOCH₂COOH + NH₃ + 2H⁺

     аспарагиновая кислота щавелевоуксусная кислота

     Водород, отнятый у аминокислоты дегидрогеназой, передается хинону, который превращается в полифенол, а затем опять  окисляется до воды и хинона:

     2Н⁺ + хинон Û полифенол + О Û Н₂О + хинон

     Дезаминирование аминокислот является основным способом превращения азотистых веществ  в безазотистые соединения, которые  могут быть затем использованы для  дальнейшей переработки в углеводы и жиры.

     Аммиак  либо вступает в реакцию аминирования и образует с кетокислотами новые  аминокислоты, либо связывается с  органическими кислотами, образуя  аммиачные соли (особенно у кислых растений - щавеля, ревеня). У большинства растений обезвреживание аммиака происходит путем образования амидов - аспарагина и глютамина (т. е. амидов аспарагиновой и глютаминовой аминокислот).

     Физиологическая роль амидов заключается в:

     обезвреживании (связывании) аммиака,

     создании  резерва диаминодикарбоновых аминокислот, необходимых для ферментативного переаминирования,

     предохранении от окисления дикарбоновых аминокислот.

     Синтез  амидов проходит по схеме:

     Синтез  аспарагиновой или глютаминовой кислот,

     Аминирование  аспарагиновой или глютаминовой кислот в следующем порядке:

     а). АТФ + глютаминсинтетаза ® глютаминсинтетазафосфат + АДФ,

     б). глютаминсинтетазафосфат + НООС-СН₂СН₂СНNH₂СООН Û

     РООС-СН₂СН₂СНNH₂СООН + глютаминсинтетаза

     в). РООС-СН₂СН₂СНNH₂СООН + NH₃ Û NH₂-CO-СН₂СН₂СНNH₂СООН + Н₃РО₄

     глютамин

     Кроме дезаминирования при диссимиляции аминокислот важную роль играет и  процесс декарбоксилирования, сопровождающийся образованием углекислого газа и аминов. Амины либо вступают в реакции синтеза новых аминокислот, либо появляются при гнилостных распадах белков и входят в круговорот веществ уже в качестве питания для других организмов. Ферменты, определяющие этот процесс, называются декарбоксилазами.

     Особенно  легко амины используются растением  для синтеза алкалоидов. Алкалоиды образуются из аминов путем выделения аммиака и образования соответствующего азотистого гетероцикла. Кроме того, амины могут подвергаться дальнейшему окислению, образуя аммиак и альдегид. При этом альдегид снова вступает во взаимодействие другими аминами и карбонильными соединениями, образуя алкалоиды.

     Кроме образования алкалоидов одним из путей дальнейшего превращения  аминов является их метилирование, проходящее с помощью метилтрансфераз. С помощью этого процесса происходит, например, образование никотина в табаке, холина, который играет важную роль в метаболизме клетки, являясь частью фосфатидов, или встречается в свободном виде.

     Метилированию могут подвергаться не только амины, но и аминокислоты, в результате образуются бетаины, которые затрудняют кристаллизацию сахара.

     Белковый  и аминокислотный обмен тесно  связан с обменом витаминов, так  как некоторые из них являются составной частью активных групп  ферментов, катализирующих превращения  аминокислот. Кроме того, некоторые  витамины образуются из аминокислот, например, никотиновая кислота из триптофана. Из ряда аминокислот образуются также  гормоны роста типа ауксина, b-индолилуксусной кислоты.

     В растении метаболизм азота начинается процессом гидролитического и окислительного распада белков, образованием аминокислот и амидов, которые поступают из эндосперма или семядолей в росток и служат в нем исходным материалом для синтеза белков протоплазмы. Когда росток начинает ассимилировать углекислый газ, главными местами новообразования белков становятся лист и корень. По мере развития растения начинается перетекание аминокислот и белков из листьев к соцветиям и плодам, а, следовательно, к семенам.

 

2.  D-аминокислоты в живых организмах

 
 

     Оптические  изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

     С развитием следового аминокислотного  анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

     В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

     Сходным образом образуются пептидные антибиотики  бактериального происхождения, действующие  против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.

     Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путем нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

     Белки выполняют в организме множество  жизненно важных функций.

     Структурную функцию выполняет, например, белок  кератин, из которого состоят шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В зависимости от числа поперечных сшивок, скрепляющих белковые молекулы, кератиновые структуры бывают довольно мягкими и гибкими (волосы), а бывают чрезвычайно жесткими и прочными (панцирь черепахи).

     В сухожилиях содержится белок коллаген, его фибриллы почти не поддаются  растяжению. Благодаря этому мышечное усилие передается костям, к которым  крепятся мышцы. При кипячении в  воде коллаген образует желатину, часто  применяющуюся для приготовления  студней и желе. Белок эластин, наоборот, не слишком прочен, но очень  эластичен, он содержится в стенках  сосудов, легко растягивающихся  при увеличении давления.

     Белки выполняют структурную функцию  не только на организменном, но и на клеточном уровне – в любой  эукариотической клетке есть состоящий  из белков внутренний цитоскелет. Различают  три различных цитоскелетных  системы: микротрубочки, микрофиламенты и промежуточные филаменты.

     Микротрубочки представляют собой трубчатые образования, состоящие из белка тубулина. По ним, как по рельсам, движутся органеллы  от одного участка клетки к другому (другие белки прикрепляют органеллы  к наружной стороне «трубы» и  обеспечивают движение). Во время митоза они обеспечивают расхождение хромосом к полюсам клетки.

     

     Рис. 1. Слева – строение микротрубочки, справа – цитоскелет, образованный микротрубочками, в клетке соединительной ткани – фибробласте. Микротрубочки  окрашены зеленым, ядро – голубым 

     Микрофиламенты  состоят из белка актина. Они образуют сплошную сеть под наружной мембраной  клетки, придавая ей упругость и  прочность. Пучки микрофиламентов  образуются на переднем конце движущейся амебы (и любой клетки с амебоидным движением), именно они выпячивают ложноножку (псевдоподию). 

     

     Рис. 2. Слева – строение микрофиламента, справа – цитоскелет, образованный микрофиламентами, в фибробласте. Микрофиламенты окрашены желтым

     Промежуточные филаменты в разных клетках состоят  из различных белков. В эпителиальных  клетках они состоят из кератина, так что волосы представляют собой  остатки мертвых ороговевших  клеток. По-видимому, эти филаменты  просто придают механическую прочность  клетке.

     Катализатор – это вещество, которое ускоряет реакцию, оставаясь в конце ее неизменным (не расходуясь). Биологические  катализаторы называются ферментами, а вещества, участвующие в самой  реакции, – субстратами. Почти все  ферменты – это белки. В живой  клетке может содержаться около 1000 ферментов.

     Для живой клетки весьма ценны такие  особенности работы ферментов по сравнению с обычными «химическими»  катализаторами, как специфичность, высокая эффективность и регулируемость.

     Обычно  один фермент узнает только «свой» субстрат и ускоряет одну определенную реакцию. Правда, в некоторых случаях  специфичность нужна лишь в определенных пределах – так, многие протеазы расщепляют любую пептидную связь белкового субстрата, они неспецифичны к аминокислотным остаткам, составляющим эту связь. Однако они не расщепляют связи между остатками моносахаридов.