Физиологическая роль воды в растении. Формы воды в клетке

Представители:

1)       пепсин – выделяется главными клетками желудка в неактивном состоянии в виде пепсиногена. Под действием соляной кислоты и в результате аутокатализа (под действием пепсина) с N-конца пепсиногена отщепляется 42 аминокислотных остатка в виде пептидов и пепсиноген (363 аминокислотных остатка) превращается в пепсин (321 аминокислотных остатков). Оптимум рН пепсина от 1,5 до 2,0, что соответствует рН желудочного сока взрослого организма. Пепсин ускоряет гидролиз белков до ПП, быстро гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами (три, фен, тир) – показать на доске схематично, указав, что также действуют и другие эндопептидазы. В желудочном соке детей имеется фермент реннин, который в присутствии кальция превращает казеин молока в нерастворимый казеинат кальция (створаживание молока). Это задерживает молоко на время для переваривания.

2)       трипсин образуется в поджелудочной железе в виде трипсиногена и  активируется при помощи энтеропептидазы и путем аутокатализа (при действии самого трипсина). Энтеропептидаза (образуется кишечными клетками) отщепляет концевой гексапептид от трипсиногена в кишечнике, превращая трипсиноген в трипсин оптимум рН трипсина от 8 до 9, что соответствует рН кишечника. Показать на табл активацию трипсиногена (концевой гексапептид не дает сформироваться АЦ, а когда гексапептид удаляется, то формируется АЦ). Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные диаминомонокарбоновыми аминокислотами – арг и лиз. Трипсин активирует все другие протеазы. 3

3)       химотрипсины образуются в поджелудочной железе в виде химотрипсиногена (245 аминокислотных остатков) и активируется при помощи трипсина, который последовательно отщепляет концевые дипептиды от химотрипсиногена в кишечнике, превращая химотрипсиноген в химотрипсины различной степени активности. Оптимум рН химотрипсинов от 8 до 9. Химотрипсин специфически действует на связи, образуемые незаряженными аминокислотами (например, ароматическими)

4)       катепсины – это ферменты, которые проявляют свое действие в кислой среде (оптимум рН катепсинов от 3 до 5). В здоровых клетках катепсины малоактивны, их активность значительно увеличивается при воспалении или при гибели организма.

Катепсины делятся  на экзо- и эндопептидазы. В зависимости  от природы активного центра различают  тиоловые катепсины (в активном центре цистеин), аспарагиновые катепсины (в активном центре аспарагиновая  кислота) и сериновые катепсины (в  активном центре серин). Катепсины обозначаются заглавными латинскими буквами: А, В, С, D, E и отличаются оптимумом рН и  специфичностью. Например, катепсин В (тиоловый) катализирует гидролиз ферментов  гликолиза, иммуноглобулинов и гемоглобина. Катепсин D (аспарагиновый) катализирует гидролиз многих белков цитоплазмы, миозин и гемоглобин. Катепсин А (сериновый) подобен поджелудочной карбоксипептидазе  А, отщепляет аминокислоты с С-конца  пептидной цепи.

2) экзопептидазы  ведут гидролиз пептидных связей, расположенных на концах полипептидов до аминокислот.

Представители:

1)    карбоксипептидазы А и В – это сложные ферменты, в составе кофермента имеется цинк. Образуются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипептидаз и активируются под действием трипсина, который отщепляет концевой полипептид, превращая их в карбоксипептидазы. Карбоксипептидаза А отщепляет аминокислоты с С конца пептидов, содержащих ароматические и алифатические боковые цепи. Карбоксипептидаза В отщепляет арг и лиз с «С» конца полипептидов показать на доске схематично, уметь писать формулы пептидов и показать их гидролиз формулами.

2)    аминопептидаза содержится в клетках и кишечном соке, отщепляет аминокислоты с N конца полипептида полипептида показать на доске схематично.

3)    дипептидазы и трипептидазы расщепляют ди- и трипептиды показать на доске как действует дипептидаза.

Применение  гидролаз показать на пленке 1) в диагностике привести пример – альфа-амилаза повышается при остром панкреатите, 2) в лечении – а) заместительная терапия, например, фестал – смесь гидролаз, используется при гастритах и панкреатитах, б) для растворения тромбов при тромбофлебитах и ИМ, в) для рассасывания гематом, г) для рассасывания воспалительного экссудата, например при плеврите, д) в стоматологии при парадонтозе,  д) в онкологии – некоторые гидролазы расщепляют адгезивные молекулы, тем самым уменьшают возможность метастазирования, например, препарат «вобэнзим» в) при ожогах для очистки раневой поверхности, 3) в промышленности – в сыроварении, в кожевенной и меховой промышленности, хлебопечении и др.

«120  Отдельные аминокислоты связаны между собой в цепи, называемые ди-, три- ... полипептидами. Из таких цепочек состоят белки.

Пептиды (от греч. peptós — сваренный, переваренный), органические вещества, состоящие из остатков одинаковых или различных аминокислот, соединённых пептидной связью. По числу аминокислотных остатков различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д., а также полипептиды. Низкомолекулярные П. содержатся в небольших количествах почти во всех живых клетках (например, в животных и растительных тканях широко распространён трипептид глутатион, в мышцах позвоночных — дипептиды анзерин и карнозин). К П. относятся многие природные биологически активные вещества: некоторые гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон, глюкагон, вазопрессин, окситоцин), антибиотики (грамицидин, бациллин), присутствующие в плазме крови ангиотензины и кинины и др. Молекула П. представляет собой линейную или разветвленную цепь с аминогруппой (—NH₂) на одном и карбоксильной группой (—СООН) на др. конце цепи. Встречаются П. с замкнутой цепью — циклопептиды (к ним относятся многие бактериальные токсины, гормоны и антибиотики). Многие природные П. содержат аминокислоты, не встречающиеся в белках, в том числе D-аминокислоты. П. обладают амфотерными свойствами, дают биуретовую (начиная с трипептидов) и нингидриновую реакции, хорошо растворимы в воде, кислотах и щелочах, почти не растворимы в органических растворителях, разлагаются при нагревании до 200—300 °С. В живых клетках синтезируются из аминокислот или образуются при ферментативном расщеплении белков. Химическим синтезом получены многие биологически активные природные П. и их многочисленные аналоги. Успехи химии П. способствовали решению ряда сложных проблем современной биохимии и молекулярной биологии (например, расшифровке генетического кода). 

  Лит.: Химия биологически  активных природных  соединений, М.,1970; см. также лит. при  статьях Белки и Белковый обмен. 

  Н. Н. Чернов. 

Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы или "строительные кирпичики", образующие белки. Аминокислоты на 16 процентов состоят из азота, это является основным химическим отличием от двух других важнейших элементов питания - углеводов и жиров. Важность аминокислот для организма определяется той огромной ролью, которую играют белки во всех процессах жизнедеятельности. Незаменимые аминокислоты не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи. Для человека незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин и в некоторых случаях аргинин. Для разных животных набор незаменимых аминокислот неодинаков. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности - к гибели организма.

Валин (Вал; Val; V)

Валин необходим  для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания  нормального обмена азота в организме. Он может быть использован мышцами  в качестве источника энергии. Чрезмерно  высокий уровень валина может  привести к таким симптомам, как  парестезии (ощущение мурашек на коже). Валин содержится в следующих  пищевых продуктах: зерновые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис. Прием  валина в виде пищевых добавок  следует сбалансировать с приемом  других разветвленных аминокислот - L-лейцина и L-изолейцина.

Лейцин (Лей; Leu; L)

Лейцин - незаменимая  аминокислота. Она защищает мышечные ткани и является источником энергии, а также способствует восстановлению костей, кожи, мышц. Лейцин несколько  понижает уровень сахара в крови  и стимулирует выделение гормона  роста. К пищевым источникам лейцина  относятся: бурый рис, бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука. Биологически активные пищевые добавки, содержащие лейцин, применяются в комплексе  с валином и изолейцином.

Изолейцин (Иле; Ile; I)

Изолейцин - одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани. Изолейцин очень нужен спортсменам, так как увеличивает выносливость и способствует восстановлению мышечной ткани. К пищевым источникам изолейцина относятся: миндаль, кешью, куриное мясо, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки.

Треонин (Тре; Tre; T)

Треонин - это  незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового  обмена в организме. Она важна  для синтеза коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует  в обмене жиров. Треонин находится  в сердце, центральной нервной  системе, скелетной мускулатуре  и препятствует отложению жиров  в печени. Эта аминокислота стимулирует  иммунитет.

Метионин (Мет; Met; M)

Метионин - незаменимая  аминокислота, помогающая переработке  жиров, предотвращая их отложение в  печени и в стенках артерий. Эта  аминокислота способствует пищеварению, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и  химической аллергии. Метионин применяют  в комплексной терапии ревматоидного  артрита и токсикоза беременности. Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо, лук, соевые бобы, семена и йогурт.

Фенилаланин (Фен; Fhe; F)

Фенилаланин в организме может превращаться в другую аминокислоту - тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе двух основных нейромедиаторов: допамина и норэпинефрина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилаланин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения. Биологически активные пищевые добавки, содержащие фенилаланин, не дают беременным женщинам, лицам с диабетом, высоким артериальным давлением, фенилкетонурией.

Триптофан (Трп; Trp; W)

Триптофан - это незаменимая аминокислота, необходимая для продукции ниацина. Он используется для синтеза в головном мозге серотонина, одного из важнейших нейромедиаторов. Триптофан применяют при бессоннице, депрессии и для стабилизации настроения. Он используется при заболеваниях сердца, для контроля за массой тела, уменьшения аппетита, а также для увеличения выброса гормона роста. Триптофан снижает вредное воздействие никотина. К пищевым источникам триптофана относятся: бурый рис, деревенский сыр, мясо, арахис и соевый белок.

Лизин (Лиз; Lys; K)

Лизин - это  незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Прием добавок, содержащих лизин в комбинации с витамином С и биофлавоноидами, рекомендуется при вирусных заболеваниях.

Аргинин (Арг; Arg; R)

Аргинин замедлят рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы  организма. Его также применяют  при заболеваниях печени (циррозе  и жировой дистрофии), он способствует дезинтоксикационным процессам  в печени (прежде всего обезвреживанию аммиака). Семенная жидкость содержит аргинин; его иногда применяют в  комплексной терапии бесплодия  у мужчин. В соединительной ткани  и в коже также находится большое  количество аргинина, поэтому он эффективен при различных травмах. Аргинин - важный компонент обмена веществ  в мышечной ткани. Аргинин помогает снизить вес

№153

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

№86 Селекция

Слово "селекция" произошло от лат. "selectio",что  в переводе обозначает "выбор, отбор". Селекция (от лат. selectio-выбор, отбор) - это  наука о методах создания новых  сортов растений и пород животных. По Н. И. Вавилову, селекция — это  эволюция, направляемая волей человека. Для успешной селекционной работы учитывают: 1) исходное сортовое и видовое разнообразие растений и животных — объектов селекционной работы, 2) мутации и  роль среды в проявлении и развитии изучаемых признаков, 3) закономерности наследования при гибридизации, 4) формы  искусственного отбора (массовый и  индивидуальный).

Направления и методы селекции. В селекции растений выделилось нескольких направлений: - селекция на урожайность, которая является главным  критерием сорта, продолжает оставаться основным направлением селекции;

- селекция на качество: высокое содержание желаемых  веществ (крахмала в картофеле,  белка в пшенице, кормовом ячмене, кукурузе, масла в семенах подсолнечника,  сои, рапса, сахара в сахарной  свёкле и т. п.); более низкое  содержание нежелательных соединений (алкалоидов в люпине, белка в  пивоваренном ячмене, азотистых  веществ в сахарной свёкле); хорошую  пригодность для переработки  (высокие мукомольные и хлебопекарные  качества у пшеницы, пригодность  для консервирования плодов и  овощей, разваримость зерна крупяных  культур); лёжкость плодов, овощей, картофеля,  кормовых корнеплодов и т. п.;

- селекция на содержание  в белке зерновых культур незаменимых  аминокислот (лизина, триптофана), на  химический состав масла, на  длину волокна.