rgin-top:5pt;margin-bottom:5pt;line-height:12pt"> По характеру  катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот  может идти разными путями. По характеру  продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы: глюкогенные (при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат), кетогенные (распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды), глюко-кетогенные (при распаде образуются метаболиты обоих типов).

• Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
• Кетогенные: лейцин, лизин.
• Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

 «Миллеровские» аминокислоты

 «Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных  выполнять некоторые биологические  функции аминокислот, также (хотя и  не совсем верно) называют аминокислотами:

• Таурин

Применение

Важной особенностью аминокислот  является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в  состав спортивного питания и комбикорма.

Пептидная связь 

Схема образования пептидной  связи.

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

Свойства пептидной связи

Как и в случае любых амидов, в пептидной связи  за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет  характер двойной:

Это проявляется, в  частности, в уменьшении её длины  до 1,33 ангстрема:

Это обусловливает  следующие свойства:

• 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
• H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
• Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Для обнаружения  белков и пептидов, а так же их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.

 

Физико-химические свойства белков

Индивидуальные белки различаются  по своим физико-химическим свойствам: форме молекул, молекулярной массе, суммарному заряду молекулы, соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка, растворимости белков, а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов.

1. Различия белков по форме молекул

Как уже говорилось выше, по форме молекул белки делят  на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные  белки имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно  лучше растворимы в жидкостях  организма, чем фибриллярные белки (исключение составляют мембранные белки).

2. Различия белков по молекулярной массе

Белки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса  белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а  для олигомерных белков - и от количества входящих в него протомеров (или субъединиц).

3. Суммарный заряд белков

Белки имеют в своём  составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспарагиновой  кислот, содержащие функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные группы). Кроме того, на N- и С-концах полипептидных цепей имеются  α-амино- и α-карбоксильная группы, также способные к ионизации. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов Глу и Асп  и катионных радикалов Лиз, Apr и Гис.

Степень ионизации функциональных групп этих радикалов зависит  от рН среды. При рН раствора около 7 все ионогенные группы белка находятся  в ионизированном состоянии. В кислой среде увеличение концентрации протонов (Н+) приводит к подавлению диссоциации  карбоксильных групп и уменьшению отрицательного заряда белков: -СОО^- + Н⁺ → -СООН. В щелочной среде связывание избытка ОН" с протонами, образующимися при диссоциации NH₃⁺с образованием воды, приводит к уменьшению положительного заряда белков:

-NH₃⁺ +ОН^- → -NH₂ + H₂O.

Значение рН, при котором  белок приобретает суммарный  нулевой заряд, называют "изоэлектрическая точка" и обозначают как pI. В изоэлектрической точке количество положительно и отрицательно заряженных групп белка одинаково, т.е. белок находится в изоэлектрическом состоянии.

Так как большинство белков в клетке имеет в своём составе  больше анионогенных групп (-СОО^-), то изоэлектрическая точка этих белков лежит в слабокислой среде. Изоэлектрическая точка белков, в составе которых преобладают катионогенные группы, находится в щелочной среде. Наиболее яркий пример таких внутриклеточных белков, содержащих много аргинина и лизина, - гистоны, входящие в состав хроматина.

Белки, имеющие суммарный  положительный или отрицательный  заряд, лучше растворимы, чем белки, находящиеся в изоэлектрической точке. Суммарный заряд увеличивает  количество диполей воды, способных  связываться с белковой молекулой, и препятствует контакту одноимённо заряженных молекул, в результате растворимость  белков увеличивается. Заряженные белки  могут двигаться в электрическом  поле: анионные белки, имеющие отрицательный  заряд, будут двигаться к положительно заряженному аноду (+), а катионные  белки - к отрицательно заряженному  катоду (- ). Белки, находящиеся в изоэлектрическом состоянии, не перемещаются в электрическом  поле.

4. Соотношение полярных и неполярных 
групп на поверхности нативных молекул 
белков

На поверхности большинства  внутриклеточных белков преобладают  полярные радикалы, однако соотношение  полярных и неполярных групп отлично  для разных индивидуальных белков. Так, протомеры олигомерных белков в области контактов друг с  другом часто содержат гидрофобные  радикалы. Поверхности белков, функционирующих  в составе мембран или прикрепляющиеся  к ним в процессе функционирования, также обогащены гидрофобными радикалами. Такие белки лучше растворимы в липидах, чем в воде.