фосфорную кислоту, соединенную
с белком сложноэфирной связью с окси-группой
серина или треонина. Представителями
фосфопротеинов являются белок молока
казеин; вителлин, вителлинин и фосвитин,
выделенные из желтка куриного яйца; овальбумин,
открытый в белке куриного яйца; ихтулин,
содержащийся в икре рыб и др. Большое
количество фосфопротеинов содержится
в клетках центральной нервной системы.
- Хромопротеины. Структура, функциональное сходство и различие молекул гемоглобина и миоглобина. Мутантные гемоглобины человека. Хромопротеины —
собирательное название сложных белков
с окрашенными простетическими группами
различной химической природы. К ним относятся
множество белков с металлсодержащей
порфириновой простетической группой,
выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки
содержащие в качестве простетической группы гем хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой,
и др. Два белка – гемоглобин и миоглобин – часто называют дыхательными
ферментами Оба этих вещества выполняют
роль переносчиков придыхании: гемоглобин –
основной компонент красных кровяных
телец (эритроцитов), переносящих по артериям
кислород из легких к тканям;миоглобин –
красный белок в мышцах, принимающий кислород
от гемоглобина и хранящий его там до того
момента, когда он потребуется для окисления
пищевых веществ. Эти процессы в организме
сопряжены с одновременным переносом
углекислого газа, переправляемого из тканей
в легкие, в основном в виде бикарбоната.
Перенос бикарбоната и углекислого газа
идет также при содействии гемоглобина. Миоглобин и гемоглобин представляют
собой белки, соединенные с железосодержащим
пигментом – гемом3 миоглобин
и гемоглобин обладают уникальной способностью обратимо связывать O2 без окисления гемового Fe2+ в Fe3+.
- 13.Кинетика оксигенизирования гемоглобина. Конформационные изменения в молекуле. Транспорт Н+ и СО2. Гемоглобин связывает четыре молекулы кислорода на тетрамер (по одной на гем в каждой субъединице); к нему присоединяется не белковая часть железа, а к железу присоедин. молекула кислорода. Связывание кислорода сопровождается разрывом солевых связей, образованных концевыми карбоксильными группами субъединиц Это облегчает связывание следующих молекул кислорода, поскольку при этом требуется разрыв меньшего числа солевых связей. Указанные изменения заметно влияют на вторичную, третичную и особенно четвертичную структуру гемоглобина. Гемоглобин не только переносит кислород от легких к периферическим тканям, но и ускоряет транспорт углекислого газа от тканей к легким. Гемоглобин связывает углекислый газ сразу после высвобождения кислорода; Находящаяся в эритроцитах карбоангидраза катализирует превращение поступающего из тканей углекислого газа в угольную кислоту Угольная кислота быстро диссоциирует на бикарбонат-ион и протон,. Для предотвращения опасного повышения кислотности крови должна существовать буферная система, способная поглощать избыток протонов. Гемоглобин связывает два протона на каждые четыре освободившиеся молекулы кислорода 0и определяет буферную емкость крови В легких идет обратный процесс: присоединение кислорода к
дезоксигемоглобину сопровождается
высвобождением протонов 0, которые
связываются с бикарбонат-ионами,
переводя их в угольную кислоту. Далее
эффективно действующая карбоангидраза катализирует превращение угольной кислоты
в углекислый газ, выдыхаемый из легких.
Таким образом, связывание кислорода тесно
сопряжено с выдыханием углекислого газа.
Это обратимое явление известно как эффект
Бора . Эффект Бора является свойством
тетрамерного гемоглобина и определяется
гем-гемовым взаимодействием, лежащим
в основе кооперативных эффектов.
- 14. Химическая природа и функции ферментов. Биомедицинское значение, использование в фармации. Единицы измерения ферментативной активности. По химической природе ферменты делятся на две группы -однокомпонентные ( состоящие только из белка, их активность обусловлена активным центром - специфической группы аминокислот в белковой молекуле (пепсин, трипсин )) и двухкомпонентные ( состоящие из белка ( апофермента -носителя белка ) и белкового компонента ( коферментом ), причём химическая природа коферментов бывает разной, так как они могут состоять из органических ( многие витамины, НАД, НАДФ ) или неорганических ( атомы металлов : железа, магния, цинка )). Функции ферментов сводятся к ускорению химических реакций, причем ферменты отличаются от других катализаторов тремя уникальными свойствами: высокой эффективностью действия; специфичностью действия; с<span class="dash041e_0431_044b_0447_043d_044b_0439__Char" style=" font-size: 8pt;