Шпаргалка по "Биохимии"

Характеристика сложных белков

Они имеют белковую и небелковую (простетическую) части. Белковую часть составляет полипептид, построенный из АК-остатков. В состав небелковой части может входить: гем, металл, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и т.д.

Хромопротеины

Для них простетическая часть окрашена (chromos – краска). К хромопротеинам относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, ряд флавинсодержащих ферментов (сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза), цитохромы (гемсодержащие белки) и т.д. Велика биологическая роль этих белков – участвуют в физиологических процессах: дыхание клетки, транспорте кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительных процессах.

Гемоглобин. Его белковая часть представлена глобином, небелковая – гемом. Это олигомерный белок, т.е. имеет четвертичную структуру, состоящую из 4 субъединиц.

 цепи построены из 141 АК-остатка.

 цепи из 146 АК-остатков [рис. 4-х субъединиц, в каждой нарисована точка - гем].

Каждая из субъединиц связана с гемом:

[гем]

Основная функция гемоглобина – транспортная (кислород, углекислый газ). Также он представляет собой основную буферную систему крови (75% от всей буферной емкости крови).

Различают:

- HbO2 – оксигемоглобин (связан с молекулой O2);

- HbCO – карбоксигемоглобин;

- HbCO2 – карбгемоглобин;

- HbOH – метгемоглобин (образуется при соединении с нитросоединениями, не способен связывать кислород).

Типы гемоглобина. Всего известно более 100 типов, но их все делят на 2 группы:

1) Физиологические гемоглобины;

2) Патологические (аномальные).

К физиологическим гемоглобинам относятся:

- Hb P – примитивный гемоглобин, имеет место быть у 1-2 недельного эмбриона;

- Hb F – фетальный или гемоглобин плода, к моменту рождения составляет около 70% всего гемоглобина в крови;

- Hb A, Hb A2, Hb A3 – это гемоглобины взрослого организма. На Hb A приходится около 90-96%.

Физиологические типы гемоглобинов отличаются глобулиновой частью (АК-составом). Например Hb A содержит 2 и 2b субъединицы, а Hb F – 2 и 2 субъединицы.

К аномальным (возникающих при наследственных заболеваниях) гемоглобинам относятся:

- HbS – гемоглобин, сопутствующий серповидно-клеточной анемии. Отличается от нормального тем, что с N-конца в 6 положении b–цепи глутамин заменен на валин.

Миоглобин по сравнению с гемоглобином имеет третичную структуру, одну полипептидную цепь, один гем и может связывать одну молекулу кислорода. Гемоглобин и миоглобин функционируют вместе. Гемоглобин доставляет кислород из легких к тканям, а миоглобин перераспределяет его внутри клетки (доставляет к митохондриям).

Оба белка – гемопротеины, т.е. гемсодержащие белки.

Липид-белковые комплексы

Липид-белковые комплексы – сложные белки, простетическую часть которых составляют различные липидные компоненты. К таким компонентам относятся:

1. предельные и непредельные ВЖК. К предельным относятся стеариновая С17Н35СООН и пальмитиновая С15Н31СООН; к непредельным – олеиновая С17Н33СООН, линолевая С17Н31СООН, линоленовая С17Н29СООН и др.;

2. простые и смешанные триацилглицериды. К простым относится трипальмитин, а к смешанным – олеодистеарин :

СН2 - О - СО - С15Н31              СН2 - О - СО - С17Н33

|              |

СН - О - СО - С15Н31              СН - О - СО - С17Н35

|              |

СН2 - О - СО - С15Н31              СН2 - О - СО - С17Н35

3. фосфолипиды – сложные эфиры глицерина, ВЖК, остатка фосфорной кислоты и гидроксилсодержащего компонента (холин, серин, этаноламин, инозит и др.).

СН2 - О - СО - О - РО2Н - О - С2Н4 - NH2

|

СН - О - СО - С17Н35

|

СН2 - О - СО - С17Н35         [фосфатидилэтаноламин]

4. холестерин (холестерол), его эфиры. В основе холестерина лежит циклопентанпергидрофенантрен.

Связывание белковой и простетической части может осуществляется за счет:

- ионных связей, что характерно для связи фосфолипидов с белковой частью;

- гидрофобных взаимодействий между гидрофобным участком белковой молекулы и более гидрофобным участком простетической части.

Липопротеины. Делятся на:

- свободные липопротеины (ЛП) – хорошо растворимые в воде вещества, транспортные формы (доминируют белки);

- структурные протеолипиды – хорошо растворимые в органических растворителях.

К свободным ЛП относят транспортные ЛП крови. В составе этих частиц могут быть ВЖК, триацилглицерины, фосфолипиды, холестерин, холестериды и др. Наружная часть - -полярные соединения (гидрофильные): белки, фосфолипиды, холестерин. В центре частицы локализованы холестериды, эфиры ВЖК, триацилглицириды, фосфолипиды [рис. этого]. Все их можно разделить по плотности и по электрофоретической подвижности:

1. хиломикроны (ХМ) – самые крупные и наименее плотные (<10,95 кг/л) частицы. Состоят из 2% белка и 98% липидных компонентов (триглицериды). Образуются в кишечнике. Их количество резко возрастает после приема богатой липидами пищи;

2. ЛП очень низкой плотности (ЛПОНП) – по электрофоретической подвижности эта фракция предшествует -ЛП (пре--ЛП). Их плотность =0,94 – 1,006 кг/л. Содержат повышенное количество белка. Образуются в печени, осуществляют транспорт триглицеридов из нее;

3. ЛП низкой плотности (ЛПНП) – по электрофоретической подвижности -ЛП. Плотность от 1,006 до 1,06 кг/л;

4. ЛП высокой плотности (ЛПВП) – по электрофоретической подвижности -ЛП. Плотность от 1,06 до 1,2 кг/л. Содержат примерно 60% белка.

По составу липидов, ЛП низкой и высокой плотности богаты холестерином и фосфолипидами.

Биологическая роль свободных ЛП сводится к транспортным функциям. За счет их гидрофильной оболочки происходит перенос различных веществ в клетки. Также они играют важную роль в диагностике патогенеза.

ЛПНП и ЛПОНП относятся к атерогенным ЛП, т.к. они богаты холестерином и являются крупными частицами, поэтому они застревают в сосудах и вызывают разрастание соединительной ткани.

ЛПВП – это антиатерогены, т.к. транспорт холестерина ими происходит из клеток в ткани.

Структурные липопротеины. Они плохо растворяются в воде, но хорошо в других растворителях. Участвуют в построении биомембран. Содержат 65-85% белка, находящийся в центре частицы и окружен липидами - поэтому их называют протеолипиды. В составе структурных ЛП важную роль играют фосфолипиды. Биологическая роль структурных ЛП заключается в транспорте веществ через клеточные мембраны, передаче нервного импульса и выполнении ими ферментативной функции.

Нуклеопротеины

Нуклеопротеины – это сложные белки, содержащие в качестве небольшой части нуклеиновые кислоты (до 65%).

НП состоят из 2-х частей: белковой (содержит гистоны и протамины, которые являясь основными белками, придают основные свойства) и простетической, представленной НК, сообщающими кислотные свойства. Взаимодействие между этими частями по ион-ионному механизму.

Все НП по составу НК можно разделить на 2 группы: рибонуклеопротеины (РНП) и дезоксирибонуклеопротеины (ДНП).

Состав НК:

НК – высокомолекулярные органические вещества, полинуклеотиды. Мономерами являются мононуклеотиды. Каждый мононуклеотид состоит из: углевода, азотистого основания и фосфорной кислоты. Так, РНК содержит -D-рибофуранозу (рибозу), одно из 4-х возможных азотистых оснований (А, Г, Ц или У) и остаток фосфорной кислоты. ДНК содержит -D-дезоксирибофуранозу (дезоксирибозу), одно из 4-х возможных азотистых оснований (А, Г, Ц или Т) и остаток фосфорной кислоты.

Строение азотистых оснований:

К группе пуриновых относятся аденин (6-аминопурин) и гуанин (2-амино-6-оксипурин). К группе пиримидиновых – урацил (2,4-диоксипиримидин), тимин (5-метилурацил) и цитозин (2-окси-4-аминопиримидин).

Схема образования нуклеотидов: [рис. схемы: аденин присоединяет рибозу и фосфорную к-ту, при этом выделяются 2 молекулы воды и образуется АМФ]. В клетке имеются нуклеотидфосфаты, дезоксинуклеотидфосфаты, трифосфаты (АТФ).

Структура нуклеиновых кислот:

Имеют несколько уровней структурной организации.

1. первичная структура. РНК и ДНК построены однотипно – представлены полинуклеотидной цепью, состоящей из отдельных мононуклеотодов, соединённых между собой 3’→5’-фосфодиэфирными связями. Эта связь образуется между фосфорным остатком одного мононуклеотида и 3’-ОН-группой пентозного остатка другого мононуклеотида. [рис. образования такой связи] Разные НК отличаются числом, порядком чередования и составом НК.

2. вторичная структура. По рентгеноструктурному анализу ДНК в 1953г Уотсон и Крик предложили модель строения ДНК, которая объясняла самовоспроизведение организмов, наследственную изменчивость. Вторичная структура представляет собой двойную спираль, состоящую из 2 полинуклеотидных цепей, закрученных вокруг одной общей оси. Эти цепи антипараллельны, т.е. одна идет в направлении 5’→3’, а другая 3’→5’. Пуриновому основанию одной цепи соответствует пиримидиновое основание другой цепи – эти основания комплиментарны друг другу, т.е. дополняют одно другое до целого. Между А и Т две водородные связи (А=Т), а между Г и Ц – 3 (ГЦ).

Молекула спирализована на всем протяжении, гидрофобные участки внутри спирали, их плоскости перпендикулярны основаниям и параллельны друг другу. В вертикальном направлении возникают гидрофобные взаимодействия. Вторичная структура стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.

Вторичная структура РНК более простая, представляет собой одну полинуклеотидную цепь, в которой спирализованы лишь некоторые участки. Вторичная структура РНК представлена в виде клеверного листа. Для тРНК известна третичная структура в форме буквы Г. [рис. РНК в виде клеверного листа]

Биологическая роль НК:

ДНК – основная часть её локализуется в ядре в виде ДНП в составе хроматина или хромосом делящихся клеток. Главная роль – хранение генетической информации, участие в процессе транскрипции в качестве матрицы для построения молекулы РНК.

Все РНК по функции делятся на:

- рРНК (рибосомальные), составляют до 80% в составе рибосом. Играют роль каркаса для объединения рибосом белков;

- мРНК (иРНК) – образуется в ядре (ядрышке). Переносит информацию из ядра в цитоплазму, является матрицей в процессе трансляции белка. последний кодон иРНК соответствует последней АК в белке;

- тРНК по своей форме напоминает форму клеверного листа и представляет собой полинуклеотидную цепь, которая составляет 3 петли и отдельные участки могут быть спирализованы. тРНК активирует аминокислоты и транспортирует их к месту биосинтеза белков, также участвует в трансляции. Имеет антикодоновый триплет – место, с помощью которого тРНК связывается с комплиментарным кодоном мРНК.

Углевод-белковые комплексы

В качестве простетической группы выступают углеводы. Все углевод-белковые комплексы делятся на гликопротеины и протеогликаны.

Гликопротеины (ГП)– комплекс белков с углеводными комплексами, где на долю углеводов приходится 2-20%. Углеводы представлены гетерополисахаридами, не имеющих системного строения (не происходит повторения углеводного фрагмента). До 15 видов моносахаридов могут присутствовать в этих гетерополисахаридах: глюкоза, галактоза, глюкозамин, галактозамин, глюкуроновая кислота, нейраминовая кислота (ПВК+маннозамин).

В качестве исключения к группе ГП относят ГП крови, которые определяют группу крови. В них на углеводную часть приходится до 80%, т.к. углеводный компонент не имеет регулярного строения. В этих белках между белковой и небелковой частями ковалентная связь, которая может быть разной по природе:

- гликозил-амидная: моносахариды связаны с амидной группой аспарагина (АСП). Такая связь в белках – иммуноглобулинах, гормонах и т.д.

- О-гликозидная: моносахарид образует гликозидную связь с гидроксилсодержащей АК – СЕР, ТРЕ. Такая связь характерна для муцина слюны, групповых веществ крови. Также этот тип связи может образовываться при взаимодействии моносахарида с ОН-группой окси-ПРО – в коллагеновых белках.

Свойства ГП:

1. термостабильность, т.е. при увеличении и уменьшении температуры белки не денатурируют;

2. плохо перевариваются трипсином и пепсином в ЖКТ;

3. специфичность молекулы – из них построены «узнающие участки» (узнают макромолекулы или участки поверхности клеток);

4. быстро выводятся из клеток и находятся в межклеточной жидкости или на поверхности клеточных мембран.