Химический состав крови

              При нормальном значении рН – 7,4 концентрация гидрокарбонат – анионов в плазме крови в 20 раз выше концентрации угольной кислоты, потому что истинная концентрация угольной кислоты мала и находится в прямой зависимости от концентрации растворенного углекислого газа.

Механизм буферного действия системы.

1.       При поступлении в кровь кислых продуктов обмена концентрация ионов водорода Н+ увеличивается и они соединяются с гидрокарбонат – ионами НСО-3:

СО2

Н+ + НСО-3↔ Н2СО3                                                         (2)

                                                                                    Н2О

              Равновесие (1) смещается в сторону слабой угольной кислоты, которая разлагается на воду и углекислый газ. Углекислый газ быстро удаляется через легкие в процессе дыхания. Соотношение между концентрациями Н2СО3 и НСО-3 (1:20) сохраняется и рН крови находится в пределах нормы.             

2.       Если в крови увеличивается концентрация гидроксид – ионов ОН-, то они, соединяясь со слабой угольной кислотой, образуют гидрокарбонат – ионы НСО-3 и воду. Равновесие (1) смещается в сторону ионов НСО-3:

ОН- + Н2СО3 ↔ НСО-3 + Н2О

Для сохранения в норме соотношения компонентов буферной системы включаются физиологические механизмы регуляции кислотно – основного состояния крови. В плазме крови задерживается некоторое количество СО2, а почки начинают выделять соли натрия (или калия) в большом количестве, чем обычно. Все это сохраняет соотношение СО2 и НСО-3 в норме.

              Запас гидрокарбоната в крови, представляющий собой химически связанную угольную кислоту, называется щелочным резервом крови.

              Резервная щелочность крови человека составляет 58 – 65% (в норме). Содержание гидрокарбонатов в плазме крови в норме 24,4 ± 3 моль/л, то есть [HCO-3] = 24,4± 3 моль/л.

              Гидрокарбонатный буфер содержится в эритроцитах, межклеточной жидкости и почечной ткани.

Фосфатная буферная система              - является буфером крови и клеточной жидкости. Фосфатная буферная система состоит из дигидрофосфат-иона Н2РО-4 и гидрофосфат-иона НРО2-4 в соотношении 1:4, то есть:

              Роль кислоты в фосфатной буферной системе выполняет дигидрофосфат – ион, являющийся донором протона:

                            H2PO42- ↔ H+ + HPO4-

              Роль соли выполняет гидрофосфат – ион, являющийся акцептором протона:

                            HPO42- + H+ ↔ H2PO4-

              В клетках фосфатная буферная система представлена гидрофосфатом и дигидрофосфатом калия (K2HPO4 и KH2PO4); в плазме крови и межклеточной жидкости – гидрофосфатом и дигидрофосфатом натрия (Na2HPO4 и NaH2PO4).

              Механизм действия фосфатной буферной системы аналогичен механизму действия гидрокарбонатного буфера.

              Если в организме увеличивается концентрация ионов H+ (при употреблении животных белков) фосфатный буфер препятствует этому и происходит нейтрализация ионов водорода гидрофосфат-ионами:

                            H+ + HPO42- ↔ H2PO4-

              Образовавшийся дигидрофосфат выводится из организма почками, причем pH мочи уменьшается.

              При потреблении растительной пищи в организме увеличивается концентрация гидроксид-ионов, которые взаимодействуют с дигидрофосфат-ионами:

                            OH- + H2PO4- ↔ HPO42- + H2O

              Таким образом концентрация ионов OH- уменьшается, а избыточные гидрофосфат-ионы выводятся почками. При этом pH мочи увеличивается.

              В зависимости от того, какие ионы – H2PO4- или HPO42- - фосфатной буферной системы выводятся с мочой из организма, наблюдается большой выброс значений pH мочи (от 4,8 до 7,5).

              Фосфатная буферная система в крови работает в тесной связи с гидрокарбонатным буфетом.

Фосфатную буферную систему образуют одноосновным (NаН2РО4) и двуосновным (Nа2НРО4) фосфорнокислого натрия, в растворе которых протекают следующие процессы:

NaH2PO4              →Na + + H2 PO4-                            Na2HPO4→    2Na+ + H2 PO4-

H2 PO4-              ↔H+ + HPO42-                            H2 PO4-↔ H+ + HPO42-

HPO42-              ↔H+ + PO43-                                            HPO42-  ↔  H+ + PO43-

Пер­вое соединение слабо диссоциирует и ведет себя как слабая кислота. Второе обладает щелочными свойствами. При введении в кровь более сильной кислоты она реагирует с Nа2НРО4, образуя нейтральную соль и увеличивая количество малодиссоциирующей одноосновной соли. В слу­чае же введения в кровь сильной щелочи она реагирует с одноосновной солью, образуя слабо щелочную двуосновную соль. Активная реакция крови изменяется при этом незначительно. В обоих случаях избыток од­но- или двуосновной соли выделяется с мочой.

Ион железа

              Железо входит в состав такого компонента крови кА гемоглобин, рассмотрим его подробнее.

Гемоглобин – красный пигмент эритроцитов.

              В 100 мл крови в норме содержится около 15 г. Гемоглобина. Гемоглобин представляет собой сложный белок, молекула которого содержит 4 полипептидных цепи (глобин), каждая из которых связана с небелковой группой (гемом). Гемм – это комплекс железа (II) с полицилическим органическим веществом – порфирином. Гемм имеет структуру, показанную на рис.

              Как видно из этой формулы, в гемме атом железа образует 4 связи с атомами азота пиррольных колец. Пятую связь атомом железа образует с атомом имидазольной  группы гистидина – аминокислотного остатка глобина. А шестую связь атом железа может образовать с молекулярным кислородом О2. Именно эта способность и обусловливает важнейшую функцию гемоглобина – способность обратимо связывать кислород и переносить его от легких к тканям. Гемоглобин, присоединивший кислород, называется оксигемоглобином, а без кислорода – дезоксигемоглобином. Если глобин условно обозначить Hb, то связывание кислорода гемоглобином можно схематически представить следующим образом:

              Hb (гем)4 + 4О2 ↔ Hb (гем О2)4

дезоксигемоглобин            оксигемоглобин

              Таким образом, одна молекула гемоглобина, содержащая 4 гема, может приносить 4 молекулы О2.  1 г. гемоглобина способен присоединить 1,34 мл О2. Следует обратить внимание, что степень окисления железа +2 не изменяется при превращении дезоксигемоглобина в оксигемоглобин.

              Структуру, подобную гемоглобину, идет и другой железосодержащий белок – миоглобин: в виде осмиоглобина он служит резервуаром O2 в мышцах, а при мышечной активности освобождает O2.

              Железо входит также в состав большой группы ферментов, катализирующих процесс переноса электронов в митохондриях, это так называемые цитохромы (ЦХ). Доказано, что перенос электронов в окислительно-восстановительных процессах с участием ЦХ осуществляется за счет изменения степени окисления железа:

              ЦХ * Fe3+ + e ↔ ЦХ * Fe2+

              Ионы железа Fe3+ входят в активные центры ферментов катализы и пероксидазы, которые защищают клетку от пероксида водорода, образующегося в организме. Эти ферменты разлагают пероксид водорода по реакции:

                            Катализа

              2H2O2 → 2H2O + O2.

За одну секунду одна молекула каталазы разлагает около 50 тыс. молекул Н2О2.

              Железо содержится в составе сложных белков – ферритина и трансферрина. Трансферрин содержит два иона железа Fe3+, его молекулярная масса 90.000. Трансферритин является биологическим переносчиком железа по всему организму. Так, трансферритин переносит железо от ферритина в костный мозг, где образуется гемоглобин в новых эритроцитах. Железо участвует в процессах кроветворения и его недостаток в организме приводит к болезни крови – железодефицитной анемии (малокровие). Избыток железа тоже вреден, так как железо, которое не связывается в биокомплексы, может вызвать нарушение деятельности сердечно – сосудистой системы, печени, легких.

              При потери крови потребность в железе возрастает и не покрывается его поступлением с пищей. В таких случаях вводят внутривенно препараты железа.

              В крови здоровых мужчин содержится в среднем 14,5% гемоглобина (145 г/л). Эта величина может колебаться в пределах от 13 до 16 (130-160 г/л). В крови здоровых женщин содержится в среднем 13 г гемоглобина (130 г/л). Эта величина может колебаться в пределах от 12 до 14.  Гемоглобин синтезируется клетками костного мозга. При разрушении эритроцитов после отщепления гема гемоглобин превращается в желчный пигмент биллирубин, который с желчью поступает в кишечник и после превращений выводится с калом.

Заболевания, вызванные недостатком или избытком

минеральных веществ в крови

Вследствие того, что в ходе процессов обмена веществ образуется большее количество кислых продуктов, чем щелочных, опасность сдвига реакции крови в сторону закисления является большей, чем сдвига в сто­рону защелачивания. В соответствии с этим буферные системы крови и тканей обеспечивают гораздо большую устойчивость по отношению к действию кислот, чем к действию щелочей. Так, для сдвига реакции плаз­мы крови в щелочную сторону приходится прибавлять к ней в 40—70 раз больше едкого натра, чем к чистой воде. Для того же, чтобы вызвать сдвиг ее реакции в кислую сторону, к ней необходимо добавить в 327 раз больше соляной кислоты, чем к воде. Щелочные соли слабых кислот, содержащиеся в крови, образуют так называемый щелочной резерв кро­ви. Величину его можно определить по тому количеству кубических сантиметров углекислоты, которое может быть связано 100 мл крови при давлении углекислоты, равном 40 мм рт. ст., т. е. приблизительно соответствующем обычному давлению углекислого газа в альвеолярном воздухе.

              Так как в крови имеется определенное и довольно постоянное отношение между кислотными и щелочными эквивалентами, принято говорить о кислотно – щелочном равновесии крови.

              Несмотря на наличие буферных систем и хорошую защищенность организма от возможных изменений активной реакции крови, сдвиги в сторону повышения ее кислотности или щелочности все же иногда наблюдаются при некоторых условиях, как физиологических, так и в особенности патологических. Сдвиг активной реакции в кислую сто­рону называется ацидозом, сдвиг в щелочную сторону — алкалозом.

Различают компенсированный и некомпенсированный ацидоз, а также компенсирован­ный и некомпенсированный алкалоз. При некомпенсированном, ацидозе или алкалозе наблюдается действительный сдвиг активной реакции в кислую или щелочную сторону. Это происходит вследствие исчерпания регуляторных приспособлений организму, т. е. тогда, когда буферные свойства крови оказываются недостаточными для того, чтобы воспрепятствовать изменению реакции. При компенсированном ацидозе или алкалозе, которые наблюдаются чаще, чем некомпенсированные, не происходит сдвига активной реакции, но уменьшается буферная способность крови и тканей. Понижение буферности крови и тканей создает реальную опасность перехода компенсированных форм ацидоза или алкалоза в некомпенсированные.

Ацидоз может возникнуть, например, вследствие увеличения содер­жания в крови углекислоты или уменьшения щелочного резерва. Пер­вый вид ацидоза — газовый ацидоз — наблюдается при затрудненном выделении углекислоты из легких, например при легочных заболевани­ях. Второй вид ацидоза — негазовый — встречается при образовании в организме избыточного количества кислот, например при диабете, бо­лезнях почек. Алкалоз также может быть газовым (усиленное выделе­ние СО2) и негазовым (увеличение резервной щелочности).

Изменения щелочного резерва крови и незначительные колебания ее активной реакции всегда происходят в капиллярах большого и малого кругов кровообращения. Так, поступление большого количества угле­кислоты в кровь тканевых капилляров вызывает закисление венозной крови на 0,01—0,04 рН по сравнению с артериальной кровью. Противо­положный сдвиг активной реакции крови в щелочную сторону проис­ходит в легочных капиллярах в результате перехода углекислого газа в альвеолярный воздух.

Заболевания, вызванные избытком или

недостатком гемоглобина в крови

Определение концентрации гемоглобина в крови играет важнейшую роль в диагностике анемий. Заключение о наличии анемии основывается на данных результатов определения концентрации гемоглобина и величины гематокрита в крови: для мужчин — это снижение количества гемоглобина ниже 140 г/л и показателя гематокрита ниже 42 %; для женщин — ниже 120 г/л и ниже 37 % соответственно. При анемиях содержание гемоглобина варьирует в широких пределах и зависит от ее формы и степени выраженности.

              При железодефицитной анемии у большинства больных снижение гемоглобина относительно умеренное (до 85— 114 г/л), реже наблюдается более выраженное (до 60—84 г/л). Значительное снижение концентрации гемоглобина в крови (до 50—85 г/л) характерно для острой кровопотери, гипо-пластической анемии, гемолитической анемии после гемолитического криза, В12-дефицит-ной анемии. Падение его концентрации до 40—30 г/л является показателем выраженной анемии и требует неотложных мероприятий. Минимальное содержание гемоглобина в крови, при котором еще продолжается жизнь человека, составляет 10 г/л.

Концентрация гемоглобина в крови может повышаться (180—220 г/л и выше) при мие-лопролиферативных заболеваниях (эритремия) и симптоматических эритроцитозах, сопровождающих различные состояния. Изменения концентрации НЬ при различных заболеваниях представлены в табл. 1.2. Исследование концентрации гемоглобина в динамике дает важную информацию о клиническом течении заболевания и эффективности лечения.
Ложное повышение концентрации гемоглобина в крови наблюдается при гипертриглицеридемии, лей-лейкоцитозе выше 25,0109/л, прогрессирующих заболеваниях печени, наличии гемоглобинов С или S, миеломной болезни или болезни Вальденстрема (присутствие легко преципитирую-щих глобулинов).

Таблица 1.2. Заболевания и состояния, сопровождающиеся изменением концентрации гемоглобина