Шпаргалка по "Биологии"

Белки составляют значительную часть тканей живого организма: Для большинства белков характерна довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы) по сравнению с другими элементами. В составе некоторых белков обнаруживают фосфор, железо, цинк, медь и другие элементы

Функции:

1.каталитическая (катализ)-их  называю ферментами –соединения  ускоряющие процесс реакции

2.питательная(резерваная) –запасы белка ( в организме  в виде албумина)

3.Пластическая( строительная)-входят в образования строения клетки.

Строение  белковой молекулы. Образование молекулы белка происходит за счет взаимодействия карбоксильной группы аминокислотного блока одной аминокислоты с аминогруппой другой аминокислоты, аминокислоту, входящую в состав белка, называют аминокислотным остатком. Аминокислотные остатки в молекуле белка соединены пептидными связями.

Свойства  пептидной группировки:  .

• Пептидная группировка  имеет жесткую планарную структуру, т. е. все атомы, входящие в нее, располагаются в одной плоскости.

• Атомы кислорода  и водорода в пептидной группировке  находятся в трансположении по отношению к пептидной С—N связи. Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков — боковых радикалов аминокислотных остатков. Полипептидная цепь имеет определенное направление, поскольку каждый из ее строительных блоков имеет разные концы: амино- и карбоксильную группы. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (1Ч-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец). 

Физические  свойства белков. Белки — кристаллические вещества, как правило, белого цвета (есть и окрашенные белки, например, гемоглобин), имеющие большую молекулярную массу — от 6000 до нескольких сотен Да. Благодаря большим размерам молекул белки образуют в воде коллоидные растворы. Растворимость белков определяется их аминокислотным составом, особенностями организации молекулы и свойствами растворителя. Например, альбумины растворимы в воде и в слабых растворах солей, а коллаген и кератины нерастворимы в большинстве растворителей. Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и ее гидратная оболочка. рН-среды влияет на заряд белка, а следовательно, и на его растворимость. В изоэлектрической точке растворимость белка наименьшая.

    Белки способны адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков.

Химические  свойства белков исключительно разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содержат различные функциональные группы (—NH2, —СООН, —ОН, —SН и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойствами.                               ,

Денатурация белка — разрушение сил (связей), стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, характера рассеивания рентгеновских лучей, снижением или полной потерей биологической функции.

Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию.

Обратным процессом  является ренатурация, то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект. Ренатурация невозможна если затронута первичная структура

-По  степени сложности строения белки делят на простые и сложные. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. (могут выступать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты); соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нук-леопротеинами.

-По  форме белковой  молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. (являются главными компонентами наружного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека). Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.

Подавляющее количество природных белков относится к глобулярным. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более сложную конформацию, глобулярные белки выполняют и более разнообразные.

-По  отношению к условно  выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины. Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах.Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умеренной концентрации..

--Функциональная  классификация белков  наиболее удовлетворительная, поскольку в ее основу положен не случайный признак а выполняемая функция. Кроме того, можно выделить сходство структур, свойств и функциональной активности входящих в какой-либо класс конкретных белков.

• Каталитически активные белки называют ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превращений в клетке. Подробно эта группа белков будет рассмотрена в главе 4.

•  Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интегрируют обмен в различных клетках организма в целом.

•  Рецепторы избирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.

•  Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.

• Структурные белки. Прежде всего к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.

•  Белки — ингибиторы ферментов составляют многочисленную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуляцию активности ферментов.

•  Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.

•  Токсичные белки — некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.

• Защитные белки. К этой группе белков принадлежат антитела — вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодействуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают организм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бактерий и т. д.

Первичная структура белка — порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи..

Вторичная структура белка — способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру

Третичная стурктура белка — способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

Четвертичная  структура белка — структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает той или иной активностью

Белок обладающий четвертичной структурой называеться Эпимолекула (или мультимер) — белок, обладающий четвертичной структурой

А соотовляющие его  полипептидные цепи соответсвенно  Субъединица (или протомер) — единая пблипептидная цепь в эпимолекуле (или мультимере).

.

Классический пример белка, имеющего четвертичную структуру, являеться гемоглобин.

Все биохимические процессы в организме протекают в водной среде. Вещества, находящиеся в водном растворе, имеют водную оболочку, которая образуется в результате взаимодействия полярных молекул воды с заряженными группами макромолекул или ионов. Чем больше такая оболочка, тем лучше растворимо вещество.

По  отношению к воде молекулы или их части делят на гидрофильные (водорастворимые) и гидрофобные (водонерастворимые). Гидрофильными являются все органические и неорганические соединения, диссоциирующие на ионы, биологические мономеры и биополимеры, имеющие полярные группы. К гидрофобным следует отнести соединения, молекулы которых содержат неполярные группы или цепи (триацилглицерины, стероиды и др.). Молекулы некоторых соединений содержат как гидрофильные, так и гидрофобные группы; такие соединения называются амфифильными (от греч. атрНу — двоякий). К ним относятся жирные кислоты, фосфолипиды и др.

Физико-химические свойства воды определяют ее биологические функции:

• Вода является прекрасным растворителем.

• Вода выполняет  функцию регулятора теплового баланса организма, так как ее теплоемкость значительно превышает теплоемкость любого биологического вещества. Поэтому вода может долго сохранять тепло при изменении температуры окружающей среды и переносить его на расстояние.

•  Вода способствует сохранению внутриклеточного давления и формы клеток (тургор).

•  В определенных биохимических процессах вода выступает  в качестве субстрата.

  Содержание воды  в организме человека зависит от возраста: чем |моложе человек, тем выше содержание воды. У новорожденных вода составляет 75% от массы тела, у детей от 1 года до 10 лет — 60—65%, а у людей старше 50 лет — 50—55%. Внутри клеток содержится 2/3 общего количества воды, внеклеточная вода составляет 1/3. Необходимое содержание воды в организме человека

поддерживается за счет поступления ее извне (примерно 2 л в сутки); около 0,3 л в сутки  образуется в процессе распада веществ  внутри организма.

Неорганические или, иначе, минеральные вещества находятся в клетках в виде ионов. Основными катионами в клетках и внеклеточных жидкостях организма человека являются: Ка⁺, К⁺, Са²⁺, М§²⁺, 2п²⁺, Ре²⁺. Среди анионов преобладают РО₃²~, С1~, 8О₄²~,

нсо₃-.

Концентрации  основных неорганических катионов и анионов в межклеточной жидкости и в плазме крови почти не отличаются

Живой организм подчиняется  физико-химическому закону электронейтральности: суммы положительных зарядов  катионов и отрицательных зарядов  анионов должны быть равны. Для соблюдения этого закона в организме не хватает некоторого количества неорганических анионов. Недостаток отрицательных зарядов компенсируют анионы органических кислот и белков.

Неорганические ионы в клетке выполняют многочисленные биологические функции. В данном разделе мы ограничимся перечислением их основных функций; в последующих разделах будут приведены конкретные примеры.

Биологические функции катионов:

• Транспортная —  участвуют в переносе электронов и молекул простых веществ.

• Структурообразующая  — обусловлена комплексообразующими свойствами металлов, катионы которых участвуют в образовании функционально активных структур макромолекул и надмолекулярных комплексов.

•  Регуляторная —  являются регуляторами (активаторами или ингибиторами) активности ферментов.

• Осмотическая — регулируют осмотическое и гидроосмотическое давление.

• Биоэлектрическая — связана с возникновением разности потенциалов на клеточных мембранах.

Биологические функции  анионов:

• Энергетическая —  участвуют в образовании главного носителя энергии в организме человека — молекулы АТФ — из ДЦФ и неорганических фосфатных анионов.

• Опорная — анион  фосфора и катион кальция входят в состав гидроксилапатита и фосфата  кальция костей, определяющих их механическую прочность.

•  Синтетическая  — используются для синтеза биологически активных соединений (I" участвует в синтезе гормонов щитовидной железы).

Промежуточные органические соединения

Клетка живого организма  — это химическая лаборатория, в  которой происходят превращения  большого числа органических

соединений разных классов (см. табл. 3). Подробным изучением этих соединений занимаются органическая и биоорганическая химия. В данной главе мы ограничимся лишь упоминанием классов функциональных групп, придающих характерные химические свойства этим соединениям. Промежуточные органические вещества могут содержать в своем составе несколько функциональных групп. В связи с этим они приобретают смешанные свойства и способность участвовать в превращениях, характерных для каждой группы в отдельности. Увеличение числа функциональных групп приводит к возрастанию полярности связей между атомами и возрастанию химической активности..

К физиологическим  процессам относится поступление питательных веществ (белков, липидов, углеводов, минеральных веществ, воды, витаминов и др.) из окружающей среды и выделение продуктов жизнедеятельности организма. Физические процессы — это сорбция, всасывание, различные формы движения. К химическим процессам относятся распад питательных веществ и синтез необходимых организму соединений.

В химических процессах  обмена веществ выделяют внешний(это внеклеточное превращение веществ на путях их поступления и выделения.) и промежуточный(это превращения веществ внутри клеток. Процессы промежуточного обмена включают превращения компонентов пищи после их переваривания и всасывания) виды обмена.

Промежуточный обмен  веществ иначе называют метаболизмом.

Метаболизм  — это совокупность всех химических реакций в клетке. Все реакции протекают согласованно. Цепи химических реакций образуют метаболические пути или циклы, каждый из которых выполняет определенную функцию.

В метаболизме принято выделять два противоположных процесса — катаболизм и анаболизм.

Катаболизм  — это процессы распада веществ, сопровождающиеся выделением энергии.

Анаболизм — процессы синтеза сложных молекул из более простых, сопровождающиеся потреблением энергии.

Катаболизм сопровождается освобождением энергии, которая  может аккумулироваться в виде АТФ: При анаболических процессах происходит потребление энергии, которая освобождается при распаде АТФ до АДФ и фосфорной кислоты или АМФ и пиро-фосфорной кислоты. Следовательно, АТФ является сопрягающим энергетическим звеном катаболизма и анаболизма. Кроме АТФ связующим звеном могут служить специфические метаболические пути или циклы. Связующий путь (цикл), объединяющий пути распада и синтеза веществ, называется амфиболическим. Примером цикла может служить цикл Кребса Обмену веществ сопутствует обмен энергии.

Макроэргическое соединение — соединение, при гидролизе особой связи (как правило, фосфоэфирной) которого выделяется более 25 кДж/моль энергии.

Анаболические процессы обеспечивают рост организма, увеличение объема тканей и органов. Различия в средней скрости синтеза и распада веществ наиболее выражены сразу после рождения. К 17—19 годам в организме устанавливается динамическое равновесие между этими двумя фазами метаболизма. С этого возраста рост организма практически прекращается. К пожилому возрасту начинают преобладать катаболические процессы, что приводит к уменьшению содержания в организме ряда важнейших для жизнедеятельности веществ. Следствием этого является снижение силы мышц и функциональных возможностей внутренних органов.

Биохимически они различаются механизмами энергетического обеспечения мышечного сокращения их иннервируют разные мотонейроны, чем обусловлены неодновременность включения в работу и различная скорость

Строение  мышечного волокна. Мышечные волокна построены из продольно расположенных миофибрилл диаметром около 1 мкм, в которых видны чередующиеся темные и светлые диски. Темные диски обладают двойным лучепреломлением и называются А(анизотропными) дисками; светлые диски, необладающие двойным лучепреломлением, называются I-(изотропными) дисками В середине диска I расположена плотная линия Z, которая пронизывает все волокно, как бы удерживая миофибриллы в пучке и одновременно

 Пучок миофибрилл  от одной до другой Z-линии называется саркомером.

. Каждый саркомер включает: 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под углом 90° к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки; 2) саркоплаз-матический ретикулум, составляющий 8—10% объема клетки; 3) несколько митохондрий. Миофибриллярные структуры представляют собой агрегаты, состоящие из толстых филаментов и из расположенных между ними тонких филаментов диаметром.

-Толстые филаменты состоят из белка миозина.

Миозин  выполняет три  биологически важные функции:

• При физиологических  значениях ионной силы и рН молекулы миозина спонтанно образуют волокно.

• Миозин обладает каталитической активностью, т. е. является ферментом. миозин способен катализировать гидролиз АТФ. Эта реакция является непосредственным источником свободной энергии, необходимой для мышечного сокращения.

•  Миозин связывает  полимеризованную форму актина —  основного белкового компонента тонких миофибрилл. Именно это взаимодействие, , играет ключевую роль в мышечном сокращении.

-Тонкие филаменты состоят из актина, тропомиозина и тропонина. Основным компонентом тонких филаментов является актин — водорастворимый глобулярный белок

Актин-тропомиозин-тропонинмиозиновый комплекс характеризуется как Са²⁺, Mg²⁺-ATФаза.

Мышечное  волокно состоит  из клеток, окруженных электровозбудимой мембраной — сарколеммой, которая, имеет липопротеиновую природу (толщина бимолекулярного слоя около 10 нм). Сарколемма отгораживает внутре-нее содержимое мышечного волокна от межклеточной жидкости. Подобно другим мембранам, сарколемма имеет избирательную проницаемость для различных веществ. Через нее не проходят высокомолекулярные вещества (белки, полисахариды и др.), но проходят глюкоза, молочная и пировиноградная кислоты, кетоновые тела, аминокислоты и короткие пептиды.

Перенос через сарколемму носит активный характер (осуществляется с помощью посредников), что позволяет накапливать внутри клетки некоторые вещества в большей концентрации, чем снаружи.

Одним из важнейших структурных  компонентов мышечного  волокна являются митохондрии. Число митохондрий в мышечном волокне очень велико, и располагаются они цепочками вдоль миофибрилл, тесно прилегая к мембранам ретикулума.

Химический  состав мышц млекопитающих  представлен в 72—80% массы мышцы составляет вода. Большую часть сухого остатка (16—21%) образуют белки, остальное — органические вещества и минеральные соли. Распределение белков в клетке выглядит так: в миофибриллах — 4% всех мышечных белков, в саркоплазме — 30%, в митохондриях — 14%, в сарколемме — 15%, в ядрах и других клеточных органеллах — около 1%.

Кроме основных сократительных белков, следует отметить еще два: миостромин и миоглобин. Миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z. Миоглобин — белок, по строению и функции подобный гемоглобину; первичная структура миоглобина приведена выше. В отличие от гемоглобина он не обладает четвертичной структурой; однако сродство миоглобина к кислороду намного выше, чем у гемоглобина.

Из минеральных  веществ в мышцах имеются главным  образом катионы К⁺, Na⁺, Mg²⁺, Ca²⁺, анионы Сl~, Н₂РО₄-, НРО₄²-. Перечисленные ионы играют важную роль в регуляции биохимических процессов в сокращающихся мышцах.

В основе мышечного  сокращения лежат  два процесса:

•  спиральное скручивание сократительных белков;

• циклически повторяющееся  образование и диссоциация комплекса между цепью миозина и актином.

Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного  нерва, где выделяется нейрогормон ацетилхолин, функцией которого является передача импульсов.

Сначала ацетилхолин взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами, что приводит к распространению потенциала действия вдоль сарколеммы. Все это вызывает увеличение проницаемости сарколеммы для катионов Na⁺, которые устремляются внутрь мышечного волокна, нейтрализуя отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы.

По  трубочки саркоплазматического ретикулума, по которым распространяется волна возбуждения.

От  трубочек волна возбуждения передается мембранам пузырьков и цистерн, которые оплетают миофибриллы на участках, где происходит взаимодействие актиновых и миозиновых нитей. При передаче сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума, последние начинают освобождать находящийся в них Са²⁺.

Потом актин как бы освобождается из комплекса с компонентами тонких филаментов, в котором он находился.

Далее актин взаимодействует с миозином, и результатом такого взаимодействия является образование спайки, что делает возможным движение тонких нитей вдоль толстых.

Генерация силы (укорочение) обусловлена характером взаимодействия между миозином и актином. Энергию для этого процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда АТФ присоединяется к головке молекулы миозина, где локализован активный центр миозиновой АТФазы, связи между тонкой и толстой нитями не образуется. Появившийся катион кальция нейтрализует отрицательный заряд АТФ, способствуя сближению с активным центром миозиновой АТФазы. В результате происходит фосфорилирование миозина,(миозин заряжается энергией, которая используется для образования спайки с актином и для продвижения тонкой нити).

Затрата АТФ необходима и  для расслабления мышц. После прекращения действия двигательного импульса Са²⁺ переходитв цистерны саркоплазматического ретикулума. Концентрация Са²⁺ в области сократительных белков становится ниже пороговой, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин. -' В этих условиях эластические силы стромы, деформированной в момент сокращения, берут верх, и мышца расслабляется. При этом тонкие нити извлекаются из пространства между толстыми нитями диска А, зона Н и диск I приобретают первоначальную длину, линии Z отдаляются друг от друга на прежнее расстояние. Мышца становится тоньше и длиннее.

Скорость гидролиза  АТФ при мышечной работе огромна: до 10 мк моль на 1 г мышцы за 1 мин. Общие запасы АТФ невелики, поэтому для обеспечения нормальной работы мышц АТФ должна восстанавливаться с той же скоростью, с какой она расходуется

Содержание  АТФ в мышце относительно постоянно: около 0,25% массы мышцы., концентрация АТФ не может быть ниже 0,1%, поскольку при этом перестает действовать кальциевый насос в пузырьках саркоплазматического ретикулума, и мышца будет сокращаться вплоть до полного исчерпания запасов АТФ

-Для постоянного  подержания запасов АТФ требуется  их

Ресинтез  АТФ при мышечной деятельности может осуществляться как в ходе реакций, идущих в анаэробных условиях, так и за счет окислительных превращений в клетках, связанных с потреблением кислорода. В скелетных мышцах выявлены три вида анаэробных процессов, в ходе которых возможен ресинтез АТФ, и один аэробный.

--Креатинкиназная реакция.- взаимодействие креатинфосфата с АДФ, катализируемое креатинкиназой, в результате которого образуется АТФ. Скорость расщепления Кф в работающей мышце прямо пропорциональна интенсивности выполняемой работы и величине мышечного напряжения.

Креатинкиназная реакция играет основную роль в энергообеспечении кратковременных упражнений максимальной мощности — бег на короткие дистанции, прыжки, метание, тяжелоатлетические упражнения.

--Гликолиз. Следующий путь ресинтеза АТФ — гликолиз. Ферменты,

катализирующие реакции  гликолиза, локализованы на мембранах  саркоплазматического ретикулума и в саркоплазме мышечных клеток. Гликогенфосфорилаза и гексокиназа — ферменты гликогенолиза и первой реакции гликолиза — активируются при повышении в саркоплазме содержания АДФ и фосфорной кислоты.

Конечным продуктом  гликолиза является молочная кислота. Накапливаясь в мышцах, она вызывает изменение концентрации ионов водорода во внутриклеточной среде, т. е. происходит сдвиг рН среды в кислую областьчто Гликолиз играет важную роль в энергообеспечении упражнений, продолжительность которых составляет от 30 до 150 с. К ним относятся бег на средние дистанции, плавание на 100 и 200 м.

--Ресинтез АТФ в аэробных условиях. Аэробным процессом ресинтеза АТФ служит окисление глюкозы до оксида углерода (IV) и воды.

Эффективность образования  АТФ в процессе окислительного фосфорилирования зависит от снабжения мышцы кислородом. В работающей мышце запасы кислорода невелики: небольшое количество кислорода растворено в саркоплазме, часть кислорода находится в связанном с миоглобином мышц состоянии. Основное количество кислорода, нужного мышце для аэробного ресинтеза АТФ, доставляется через систему легочного дыхания и кровообращения. Для образования 1 моль АТФ в процессе окислительного фосфорилирования требуется 3,45 л кислорода;  

--Миокиназная реакция -взаимодействие 2 молекул АДФ, катализируемое миокиназой, результатом которого является образование АТФ Условия для включения миокиназной реакции возникают при выраженном мышечном утоплении. Поэтому миокиназную реакцию следует рассматривать как «аварийный» механизм. Миокиназная реакция мало эффективна