Введение

 

       Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких  неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие  строительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молекулам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

       Белки, или протеины (от греч. «протос» —  «первый»), — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.

       Белковых  молекул в живой клетке во много  раз больше, чем всех других (кроме  воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы.

       Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

       Цель  данной работы – изучение гигиенического значения белков в питании насления.

1. Виды белков

 

       Белки молочной сыворотки.

       Белки молочной сыворотки имеют наивысшую  скорость расщепления среди цельных  белков. Концентрация аминокислот и  пептидов в крови резко возрастает уже в течение первого часа после приема питания на основе белков молочной сыворотки. При этом не меняется кислотообразующая функция желудка, что исключает нарушение его работы и образование газов. Усваиваемость белков молочной сыворотки исключительно высока.

       Основным источником получения сывороточных белков является сладкая молочная сыворотка, образующаяся при производстве сычужных сыров. Сама по себе сладкая молочная сыворотка не находит применения при производстве пищевых добавок.

       Белки куриных яиц.

       Цельный яичный белок имеет наивысшую усваиваемость и считается эталонным, относительно которого оцениваются все остальные белки. Как известно куриное яйцо состоит из белка, который практически на 100% состоит из альбумина (овоаль-бумина) и желтка.

       Для производства пищевых добавок используется как цельный яичный белок, так и отдельно яичный альбумин.

       Казеин.

       Как правило, казеин вводится в смеси  для детского питания, что по современным  представлениям считается биологически оправданным. Так при попадании  в желудок казеин створаживается, превращаясь в сгусток, который переваривается продолжительное время, обеспечивая сравнительно низкий темп расщепления белка. Это приводит к стабильному и равномерному поступлению аминокислот в организм интенсивно растущего ребенка. При нарушении этого ритма усваивания (применение смесей на основе белков молочной сыворотки) приводит к тому, что организм ребенка на этом этапе развития не успевает усваивать интенсивный поток аминокислот, что может приводить к различного рода отклонениям в развитии ребенка. Поэтому диетологи рекомендуют для грудных детей применять смеси на основе казеина.

       Что же касается взрослого человека, то низкая усваиваемость, а также медленное  прохождение сгустков казеина по желудочно-кишечному тракту неприемлемы, особенно при повышенных физических нагрузках. Поэтому пищевые добавки созданные на основе одного казеина (казеинатов) малоэффективны.

       Что касается усваиваемости, то по мере увеличения содержания сывороточных белков она  постепенно возрастала. Полученные данные подтвердили известный факт лучшей перевариваемости сывороточных белков пищеварительными ферментами по сравнению с казеином.

       Соевые  белки.

       Соевый  белок хорошо сбалансирован по аминокислотам, в том числе и по незаменимым. После потребления соевых белков появляется четкое снижение уровня холестерина в крови, поэтому их целесообразно использовать в рационе людей с избыточным весом, а также людей страдающих непереносимостью молочных продуктов. Для производства пищевых добавок используются соевая мука (содержит 40-50% белка), соевый концентрат (65-75%) и соевый изолят (свыше 85%).

       Однако  главный недостаток соевого белка - наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина. Его количество зависит от технологии переработки  соевых бобов. Для избавления от ингибитора нужна дополнительная обработка белка с помощью ферментативного гидролиза (пятидесятиминутный электрофорез панкреатином). Также существуют данные, что соевый белок оказывает повреждающее действие на стенки тонкой кишки. Все это значительно ограничивает применение соевого белка в пищевых добавках.

       Растительные  белки.

       В настоящее время уже неопровержимо  доказано, что растительные белки, даже содержащие необходимый набор аминокислот  усваивается очень плохо. Плохое усвоение растительного белка вызвано  несколькими причинами:

• толстые оболочки клеток растительных белков, часто не поддающиеся действию пищеварительных соков;
• наличие ингибиторов пищеварительных ферментов в некоторых растениях, например, в бобовых;
• трудности расщепления растительных белков до аминокислот.

       Рыбный  белок.

       Установлено, что изолят рыбного белка еще значительно медленнее, чем казеин расщепляется до аминокислот. Расщепление изолята до пептидов не прекращалось даже через 3 часа с момента введения белка.

2. Состав и свойства  белков

 

       Белки - высокомолекулярные органические вещества, характерными особенностями которых является их строго определенный элементарный состав.

       Таблица 2. Состав белка.

 

       Особенно  характерен для белков 15-18% уровень  содержания азота. На заре белковой химии, когда не умели еще определять ни молекулярную массу белков, ни их химический состав, ни тем более  структуру белковой молекулы, этот показатель играл большую роль при решении вопроса о принадлежности высокомолекулярного вещества к классу белков. Естественно, что сейчас данные об элементарном составе белков утратили свое былое значение для их характеристики.

       Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами. Объединяясь друг с другом или нуклеиновыми кислотами, полисахаридами и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматической сети и другие субклеточные стрктуры, в которых благодаря пространственной организации белков и свойственной ряду из них ферментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. Поэтому именно белки играют выдающуюся роль в явлениях жизни. По своей химической природе белки являются гетерополимерами протеиногенных аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных цепей, которые состоят из аминокислот, соединенных пептидными связями.

       В самых маленьких полипептидных  цепях белков содержится около 50 аминокислотных остатков. В самых больших - около 1500.

       В настоящее время первичная структура  белка выявлена примерно у 2 тысяч  белков. У инсулина, рибонуклеазы, лизоцима и гормона роста она подтверждена путем химического синтеза.

       Число аминокислотных остатков, входящих в  молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000— 70000.

       Строением белков объясняются их весьма разнообразные  свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

3. Гигиеническая роль  белков в питании  человека

      Важность  правильного решения вопроса  о показателях белкового питания бесспорна, так как достаточность белка в пищевом рационе и высокое его качество позволяют создать оптимальные условия внутренней среды, необходимые для роста, развития, нормальной жизнедеятельности человека и его работоспособности. Вместе с тем организм, обладая незначительными резервами белка, не в состоянии длительно обеспечивать процессы синтеза и ресинтеза за счет имеющихся запасов. В результате при пониженном его поступлении вместе с пищей быстро сокращается обновление клеток и тканей, замедляется и полностью останавливается рост, резко уменьшается образование ферментов и гормонов. При этом необходимо отметить, что интенсивность белкового обмена очень велика и белки нашего тела, при средней продолжительности жизни, обновляются около 200 раз.

      Давно известны такие тяжелые нарушения, возникающие под влиянием белковой недостаточности, как появление отеков, ожирение печени и некоторые другие. Кроме того, общая нехватка белка и качественная его неполноценность могут приводить к развитию патологических изменений в органах внутренней секреции, особенно в половых железах, гипофизе и надпочечниках. Белковое голодание сказывается также на состоянии центральной и периферической нервной системы, вызывает ослабление условно-рефлекторной деятельности и процессов внутреннего торможения. Кроме того, одним из наиболее ранних проявлений дефицита белка в пищевом рационе является снижение защитных свойств организма, который становится значительно менее выносливым к воздействию неблагоприятных факторов внешней среды, особенно к охлаждению и инфекции. Наконец, белковое голодание, несомненно, играет ведущую роль в развитии таких тяжелых заболеваний, как алиментарная дистрофия¹, маразм и квашиоркор². Важно подчеркнуть и то обстоятельство, что на фоне недостатка белка получают более интенсивное развитие проявления всех других видов пищевой недостаточности, в частности авитаминозы и гиповитаминозы.

      Таким образом, изменения, возникающие в организме под влиянием белкового дефицита, весьма многообразны и охватывают, по-видимому, все его органы и системы. Можно также сказать, что белок определяет характер всего питания и на фоне его оптимального уровня наиболее проявляются биологические свойства всех других пищевых веществ.

      По  вполне понятным причинам белковая недостаточность  представляет особую опасность для  растущего организма, где уменьшение количества белка в рационе до 3% вызывает полную остановку роста, снижение массы тела, изменение химического состава костей и др. Сравнительно высокий его уровень необходим и в питании пожилых людей, у которых восстановление тканей затруднено и замедлено, а процессы диссимиляции протекают достаточно интенсивно.

      Вместе  с тем установлено, что избыток белка может также неблагоприятно отражаться на функциональном состоянии организма. Так, потребление слишком большого количества мяса приводит к перегрузке организма экстрактивными веществами (пуриновые основания³) и конечными продуктами азотистого метаболизма (аммиак). Все это обусловливает значительную нагрузку на печень и почки и вызывает неблагоприятную реакцию со стороны сердечно-сосудистой и нервной системы. Кроме того, преимущественно мясной рацион в состоянии способствовать развитию в кишечнике гнилостных бактерий, нарушая тем самым состав обычной микрофлоры.