Биологически полимеры - белки

4. Лиазы. Катализируют реакции расщепления между атомами углерода, угдерода и кислорода, углерода и азота, углерода и галогена. К ферментам этой группы относятся декарбоксилазы, отщепляющие молекулу диоксида углерода от органических кислот.

5. Изомеразы. Ферменты этой группы катализируют разнообразные перегруппировки внутри молекулы органического соединения.

6. Лигазы. катализируют образование связей С — О; С — S; С — N; С — С. Характерной особенностью ферментов является их высокая эффективность (они способны катализировать сложнейшие реакции в очень мягких условиях) и строгая направленность. Действие ферментов чрезвычайно сильно зависит от ряда факторов: температуры (оптимальная температура 30-50 град. С), кислотности среды, присутствия специфических веществ, носящих название активаторов и ингибиторов. Первые повышают активность ферментов, вторые снижают (угнетают ферменты). Сейчас налажено промышленное производство ряда ферментных препаратов. Применение их в различных отраслях промышленности дает большой экономический эффект. 
Строительная функция — являются структурными компонентами биологических мембран и многих внутриклеточных органелл, главным компонентом опорных структур организма (коллаген хрящей и сухожилий; эластин соединительной ткани; кератин волос и ногтей). 
Транспортная функция. Ряд белков крови способны присоединять и переносить различные вещества. Альбумин транспортирует жирные кислоты, альфа- и бета- глобулина переносит кислород. Транспортную функцию осуществляют белки — переносчики плазматических мембран. 
Регуляторная функция. Многие гормоны являются веществами белковой природы, например: инсулин, глюкагон (антагонист инсулина), аденокортикотропный гормон (АКТГ) и некоторые другие. 
Защитная функция. Ее выполняют иммуноглобулины крови, являющиеся антителами, фибрин и тромбин, участвующие в свертывании крови и останавливающие кровотечение. Сюда же можно отнести группу антиоксидантных ферментов (супероксиддисмутазу — СОД, каталазу), которые препятствуют развитию свободно-радикальных процессов, чрезвычайно вредных для организма. 
Сократительная функция. Благодаря движению относительно друг друга нитей белков актина и миозина осуществляется сокращение мышц. 
Рецепторная функция. Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, образуют рецепторы, которые «воспринимают информацию» от молекул гормонов. 
Пищевые белки — питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества и ионы (казеин молока; ферритин, запасающий железо в селезенке).

IX. КАК СИНТЕЗИРУЮТ  БЕЛОК

Как ни странно, интезировать белок искусственно иногда бывает проще, чем установить его структуру. пусть структура белка известна. Как же получить его в колбе? 
Зададимся целью синтезировать искусственно один из самых простых белков — инсулин. Как мы уже говорили, молекула инсулина состоит из двух частей А и В. Очевидно, нужно получить отдельно обе цепи, а затем соединить их. Итак, синтез цепи В молекулы инсулина. Будем проводить его с С — конца цепи. Первая аминокислота — аланин. В первую очередь возьмем основу, к которой будем постепенно, кислоту за кислотой, приращивать инсулиновую цепь. В качестве такой основы можно брать ионообменные смолы, полистирол. Прикрепим к основе через карбоксильную группу первую аминокислоту — аланин. 
Итак, аланин карбоксильной группой зацепился з смолу, но аминогруппа у него свободна. Теперь к этой аминогруппе надо прикрепить через карбоксильную группу следующую аминокислоту — аланин. 
Итак, аланин карбоксильно группой зацепился за смолу, но аминогруппа у него свободна. теперь к этой аминогруппе надо прикрепить через карбоксильную группу следующую аминокислоту — лизин. Как это сделать? Хороший способ получения амидной связи между карбоксилом и аминогруппой — ацилирование последней хлорангидридом кислоты. При этом выделяется хлористый водород. Так и поступим. Возьмем хлорангидрид лизина и подействуем им на... Стоп! Ничего хорошего не получится. Дело в том, что в самом лизине есть аминогруппа, и не понятно, почему хлорангидрид лизина должен взаимодействовать лишь с аминогруппой первой аминокислоты (аланина), а не даст полиамид лизина. 
Как же быть? Чтобы выйти из положения, нужно защитить аминогруппу лизина от действия хлорангидридов. Для этого ее ацилируют ангидридом трифторуксусной кислоты. Почему именно трифторуксусной, а не просто уксусной, почему аминогруппу нельзя просто проацетилировать, т. е. защитить группой COCH3? Оказывается, ацетильная группа «держится» за аминогруппу прочно, а наша цель — посадить ее «на время». Трифторацетил же потом легко будет «снять», не разрушая образовавшегося пептида. 
Значит, следующая стадия заключается в ацилирование по аминогруппе «привязанного» к смоле аланина хлорангидридом трифторацетилированного (тоже по аминогруппе) лизина. В случае лизина дело осложняется, но ее можно защитить какой-то группой Х, которая не отцепляется с нее во время синтеза и удаляется только в самом конце. 
В результате мы получаем дипептид с защищенной аминогруппой. Теперь аминогруппу надо освободить. Защиту снимаем, действуя слабым раствором щелочи, и получаем свободную аминогруппу, способную принять следующую аминокислоту — пролин. 
Очередная стадия теперь уже понятна — действуем на пептид хлоронгидридом трифторацетилированного треонина и т. д., пока не построим всю цепь из 30-ти аминокислот. Присоединяем последнюю кислоту — фенилаланин, снимаем защитную группу и,, действуя кислотой, отсоединяем готовую цепь от смолы. 
Таким же образом синтезируем вторую цепь, соединяем обе цепи, и искусственный инсулин готов! Не так просто и не так быстро, не правда ли? Да, работа требует терпения и времени. 
Тем не менее, в 1968 г. Мэрифилду удалось синтезировать сравнительно сложный белок — фермент рибонуклеазу. Он состоит из 124 аминокислот. Этот синтез включал 11931 стадию (подобных тем, что мы только что разобрали), он был проведен всего за три недели. 

Х. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Синтез белка в  лаборатории — венец достижений биорганической химии ХХ в. — потребовал громадных затрат времени и средств. А в живой клетке синтез белка идет с ошеломляющей легкостью: сборка молекулы гемоглобина, состоящей из 574 аминокислотных остатков, заканчивается в 90 сек. Разработка и внедрение в производство биологических способов получения белоксодержащихся продуктов и белков — также часть программы «химической бионики». В Киришах (Ленинградская область) в конце 1974 г. вступил в строй и выдал первую продукцию завод «Биохим», на котором выращивают кормовые дрожжи на такой казалось бы, малопривлекательной среде, как нефтепродукты. В более отдаленной перспективе намечается разработка синтеза белка на основе достижений «генной инженерии». Белки будут производиться на генетических заводах, в одних цехах которых будут конструироваться гены, в других синтезироваться нужные белки. 
Примеры, показывающие громадное и все увеличивающееся расширение сферы приложения молекулярной биологии, можно продолжить, но и так ясно, что революция в биологии превратила ее в мощную и многообещающую производительную силу, способную ставить и разрешать задачи, еще недавно показавшиеся совершенно фантастическими. В этом отношении весьма интересна, например, точка зрения академика В. А. Энгельгардта по поводу возможности в наше время создать искусственно живое образование, т. е. синтезировать жизнь: «Не давая себя увлекать слишком поспешными декларациями ...можно все же с полной определенностью утверждать, что цель, так недавно казавшаяся недосягаемой, — искусственное создание простейших форм живого — вполне достижима». 
 
 
 

Литература:

1. Грин Н, Стаут, У. Тейлор Д. Биология в 3-х т. Т. 1: Пер. с англ. /Под ред. Р. Сопера. М.: Мир, 1990. 368 с., ил. 
2. Браун А. Д. и Фадеева М. Д. Молекулярные основы жизни. Пособие для учителей. М., Просвещение, 1976. 
3. Шульпин Г. Б. Эта увлекательная химия. М.: Химия, 1984. 
4. Л. Полинг, П. Полинг. Химия. Изд. Мир. Москва. 1978. 
5. Нечаев А. П. Органическая химия: учеб. для учащихся пищевых техникумов. М.: высш. иск., 1988. 319 с., ил. 
6. Палов И. Ю., Вахненко Д. В., Москвичев Д. В. Биология. Пособие — репетитор для поступающих в вузы. Ростов-на-Дону. Изд. Феникс. 1999. 576 с. 
7. Биология для поступающих в вузы. Под ред. В. Н. Ярыгина. М.: высш. шк., 1995. 487 с., ил.