Белки, строение, свойства, значение

Содержание: 

1. Ведение

 

2. Вторичная структура  белка

 

3. Первичная структура  белка

 

4. Третичная структура  белка

 

5. Четвертичная  структура белка

 

6. Структурная организация  белков

 

7. Заключение

 

8. Используемая  литература

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Ведение 

Для того чтобы выяснить, как устроены молекулы, образующие клетки, какова структура молекул, где  они находятся в клетке, мы сначала  вспомним строение клетки. Вспомнив, из чего состоит живая клетка, и какие  функции выполняют те или иные органеллы, мы сможем заполнить следующую  табличку. Оказывается, можно провести интересную аналогию с элементами, выполняющими схожие функции у живых  организмов и государств. Выделим  следующие функции: защиты (внешнюю  и внутреннюю); транспортную (веществ и информации); обеспечение клетки энергией и веществами; хранение и передача информации.

За внешнюю защиту у клеток отвечает клеточная мембрана; у организмов – кожа, когти, перья, шерсть; у государств – погранвойска. Внутреннюю защиту клеткам обеспечивает система рестрикции- модификации. Для  примера приведем бактериальную  клетку. У нее есть специальные  ферменты – рестриктазы (в пер. с  англ. «ограничивать»), которые разрезают  чужеродную ДНК. На собственных ДНК  есть специальные химические метки, чтобы рестриктазы смогли их распознать. У организмов в качестве внутренней защиты существует иммунная система, а  у государства – МВД, ФСК.

Структурные и функциональные аналогии в строении различных систем   

Обеспечением энергией в животных клетках занимаются митохондрии, а  в растительных – хлоропласты, в  организмах – пищеварительная и  дыхательная системы, в государстве  же – организации типа Газпрома и АЭС. Обеспечение клетки веществами идет благодаря трансмембранным  каналам, лизосомам, в организме  – пищеварительной системе, а  в государстве – сельскохозяйственной и др. промышленности.

Хранение и воспроизведение  информации на клеточном уровне идет в ядре посредством ДНК, в организме  эту функцию имеет мозг, центральная  нервная система, в стране – школы, библиотеки, культура, искусство.

Транспортируются  вещества в клетке благодаря эндоплазматической сети, в организме – желудочно-кишечному  тракту, дыхательной системе, крови; в стране – нефте- и газопроводам, транспорту. Что же касается передачи информации, то в клетке этим занимается матричная РНК; в организме –  нервы и гормоны (нервно-гуморальная  система). Причем хочется отметить, что нервную систему можно  сравнить с адресной доставкой (человек  может получить письмо лично, и никто  больше об этом не узнает), то есть по нервам можно доставить информацию очень  точно к определенной мышце или  определенному органу. А гормональную систему можно сравнить со СМИ, то есть она работает как система  всеобщего оповещения. В государстве  за информацию отвечают почта, телефонная сеть, Интернет и др.

Мы провели аналогию с хорошо известными системами (организм и государство), чтобы иметь более  абстрактное представление о  строении клетки.

В таблице добавлены  индийские касты. Касты возникли, как структуры, фиксирующие функциональные особенности разных слоев населения. Кшатрии (воины) выполняют функции  защиты; шудры (торговцы и ремесленники) – обеспечения питанием и энергией; брахманы (жрецы) – хранения и воспроизведения  информации, вайшьи (торговцы) – транспорт  вещества и информации.

Далее переходим  к изучению веществ, из которых состоит  клетка, и будем говорить о связи  структур и функций этих веществ.

Этот раздел есть во всех учебниках биохимии¹.

Основные атомы, составляющие живую клетку – это углерод, водород, кислород, азот и фосфор. Конечно, в  полимерах присутствуют и другие вещества (например, сера), но сейчас мы рассмотрим комбинации этих пяти элементов. Как вы знаете, образование биополимеров возможно благодаря тому, что углерод  четырехвалентен, способен образовывать 4 связи, и атомы углерода, связываясь друг с другом, могут образовывать длинные цепочки, состоящие из десятков атомов.

 

 

Белки 

Живой организм характеризуется высшей степенью упорядоченности составляющих его ингредиентов и уникальной структурной организацией, обеспечивающей как его фенотипические признаки, так и многообразие биологических функций. В этом структурно-функциональном единстве организмов, составляющем сущность жизни, белки (белковые тела) играют важнейшую роль, не заменяемую другими органическими соединениями.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Название «протеины» (от греч. protos – первый, важнейший), по-видимому, более точно отражает первостепенное биологическое значение этого класса веществ. Принятые в отечественной литературе термины «белки» и «белковые вещества» связаны с обнаружением в тканях животных и растений веществ, имеющих сходство с белком куриного яйца. В наше время, когда абсолютно достоверно установлено, что наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК клеток любых живых организмов, не вызывает сомнения, что только белки являются теми молекулярными инструментами, при помощи которых реализуется генетическая информация. Без белков, в частности ферментов, ДНК не может реплицироваться, не может самовоспроизводиться, т.е. лишена способности передавать генетическую информацию.

Начнем с белков. Белки состоят из мономеров –  аминокислот. Каждая аминокислота имеет  аминогруппу, связанную с атомом углерода, с этим же атомом связана  карбоксильная группа, водород и  аминокислотный остаток. Такая конфигурация присутствует во всех аминокислотах. Аминогруппа  может быть присоединена к первому  за карбоксильной группой атому  углерода, или ко второму атому  и т.д. Атомы нумеруются греческими буквами, и в зависимости от того, к какому по порядку атому присоединена аминокислота, ее называют альфа-аминокислота, или бета-аминокислота и т.д. В  состав белков входят только альфа-аминокислоты.² 
 

 

Напомним, что карбоксильная  группа имеет кислотный характер, она диссоциирует на ионы в водном растворе с образованием протона  и отрицательно заряженной группы СОО¯, а NH2–группа имеет основной характер, она способна присоединять протон водорода, становясь положительно заряженной. В молекуле аминокислоты протон от карбоксильной группы может переносится  на аминогруппу – такие образования  называются цвиттер-ионы. В растворе аминокислоты находятся в виде цвиттер-ионов.

Существенно, что  молекулы аминокислот могут отличаться в своей пространственной конфигурации. Это явление называется стереизомерией. Эти молекулы называются D- изомерами  и L- изомерами. Молекулы являются зеркальным отображением друг друга, и иначе, чем  через четвертое измерение они  одна в другую перейти не могут. На плоскости тот атом, который находится  ближе, перед плоскостью, изображается треугольной стрелкой, тот, что дальше, за плоскостью – пунктирной линией. 

 

В живом организме  все аминокислоты – L–изомеры. D-изомеры  встречаются довольно редко и  имеют определенные функции, например, могут входить в состав антибиотиков.

Всего живая клетка использует 20 аминокислот. Они отличаются строением боковой цепи, как видно  из рисунка, могут быть разветвленные  цепи, они могут содержать ароматические  кольца. Например, у пролина второй углеродный атом израсходовал все свободные  связи на ароматическую группу, и  поэтому он не обладает такой подвижностью относительно группы С-С, и поэтому  в белках, где есть пролин, вращение полипептидной цепи в этих участках ограниченно. 
 

 

Аминокислоты делят  на неполярные, то есть не имеющие заряда и не имеющие групп, которые можно  было бы ионизировать, полярные не заряженные и пять кислот относятся к заряженным: это 2 кислоты, которые содержат вторую карбоксильную группу, которая может  ионизироваться и нести на себе отрицательный  заряд, и три аминокислоты имеющие  дополнительные аминогруппы, которые  несут в растворах с собой  положительный заряд и используются в белках для того, чтобы зарядить необходимые части молекулы. Изменение  заряда белковой молекулы может оказать  большое влияние на структуру  и функцию.

Последовательность  аминокислот в белке составляет его первичную структуру.

Как же они соединяются? Аминокислоты способны взаимодействовать  друг с другом, образуя пептидную  связь. При этом молекула воды уходит, а углерод соединяется с азотом – собственно пептидная связь. Понятно, что следующая карбоксильная  группа может прореагировать с аминогруппой другой кислоты и таким образом  образуется полипептидная цепочка, что и называется первичной структурой белка. При записи первичной структуры  аминокислоты обозначают либо трехбуквенным  кодом, по первым трем буквам названия, либо используют однобуквенный код. В базах данных первичная структура  белка записывается обычно однобуквенным  кодом.

В зависимости от того, какие аминокислоты образовали цепочку, он может свернуться в пространстве и принять ту или иную пространственную структуру, которая называется вторичной  структурой белка. Полипептидная цепочка  сворачивается в пространстве в  различные структуры, например спираль  с определенными характеристиками, с определенным шагом (α-спираль), или  вытянутую структуру (β-структура). β– спирали могут взаимодействовать  между собой, образуя целые белковые листы. α- спирали образуют достаточно жесткие цилиндрические структуры. На рисунках альфа-спирали изображаются или как спиральные ленты или  как цилиндры, а бета-структуру  изображаются как плоские полосы.  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Первичная структура  белка 

К настоящему времени  расшифрована первичная структура  десятков тысяч разных белков, что  является несомненным достижением  биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе  около 1012 разнообразных белков. Во всех живых организмах первичная структура белка записана на молекуле ДНК³. Таким образом, ДНК держит под контролем весь организм, определяя спектр образующихся белков и, таким образом, возможные химические реакции. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью. Если в состав белка входит несколько полипептидных цепей, объединенных в одну белковую молекулу посредством дисульфидных связей и нековалентных взаимодействий, или если одна полипептидная цепь содержит внутренние дисульфидные связи, то задача определения первичной структуры несколько осложняется, так как необходимо предварительное разъединение этих цепей и связей. Разъединение таких полипептидных цепей производят с помощью денатурирующих агентов (растворы 8М мочевины или 6М гуанидингидрохлорида), разрывающих нековалентные связи. Дисульфидные связи разрушают путем окисления или восстановления (надмуравьиной кислотой или β-меркаптоэтанолом соответственно), при этом образуются свободные полипептиды, содержащие или остатки цистеиновой кислоты, или цистеина: 

 

Для определения  первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной  цепи в первую очередь методами гидролиза  выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот  в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению  химической природы концевых аминокислот  полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную  СООН-группу.